Oqsilning inson organizmidagi roli

Oqsillarning organizm uchun katta ahamiyati ularning funktsiyalari bilan bog'liq.

Taqdim etilgan oqsillarning asosiy funktsiyalari ushbu moddaning odamlarning normal hayotini ta'minlashdagi ahamiyatini ko'rsatadi.

XIX asrda olimlar shunday deyishgan:

• oqsil tanalari noyobdir, hayotning mohiyati,
• tirik mavjudotlar va atrof-muhit o'rtasida doimiy metabolizm zarur.

Ushbu qoidalar hozirgi kunga qadar o'zgarishsiz qolmoqda.

Oqsillarning asosiy tarkibi

Protein deb nomlangan oddiy oqsilning ulkan molekulyar birliklari kimyoviy jihatdan bog'langan kichik bloklar - bir xil va turli xil bo'laklarga ega aminokislotalardan hosil bo'ladi. Bunday tarkibiy kompozitsiyalarga heteropolimerlar deyiladi. Tabiiy proteinlarda har doim aminokislotalar sinfining 20 ta vakili mavjud. Oqsillarning asosiy tarkibi uglerod - S, azot - N, vodorod - H, kislorod - O. Oltingugurt - S ning mavjudligi bilan ajralib turadi, oqsil deb ataladigan murakkab oqsillarda aminokislotalar qoldiqlaridan tashqari boshqa moddalar ham mavjud. Shunga ko'ra, fosfor - P, mis - Cu, temir - Fe, yod - I, va selen - Se ularning tarkibida bo'lishi mumkin.

Tabiiy oqsillarning aminokarboksilik kislotalari kimyoviy tuzilishi va biologik ahamiyati bo'yicha tasniflanadi. Kimyoviy tasnif kimyogarlar uchun muhim, biologik - hamma uchun.

Inson tanasida har doim ikki xil o'zgarishlar sodir bo'ladi:

• oziq-ovqat mahsulotlarining parchalanishi, oksidlanishi, yo'q qilinishi,
• yangi asosiy moddalarning biologik sintezi.

Har doim tabiiy oqsillarda mavjud bo'lgan 12 ta aminokislotalar inson tanasini biologik sintez qilish orqali yaratilishi mumkin. Ular bir-birini almashtiruvchi deyiladi.

8 ta aminokislotalar odamlarda hech qachon sintez qilinmaydi. Ular ajralmas, doimiy ravishda oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak.

Muhim aminokislotalar kislotalari mavjudligiga ko'ra, oqsillar ikki sinfga bo'linadi.

• To'liq oqsillarda inson tanasi uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalar mavjud. Kerakli muhim aminokislotalar to'plamida tvorog, sut mahsulotlari, parranda go'shti, qoramol go'shti, dengiz va chuchuk suv baliqlari, tuxumlar mavjud.

• Noto'g'ri oqsillarda bitta yoki bir nechta muhim kislotalar etishmasligi mumkin. Bularga o'simlik oqsillari kiradi.

Ratsiondagi oqsillarning sifatini baholash uchun global tibbiy hamjamiyat ularni muhim va zarur bo'lgan muhim aminokislotalarning mutanosib ravishda aniqlangan nisbatlariga ega bo'lgan "ideal" protein bilan taqqoslaydi. Tabiatda "ideal" protein mavjud emas. Unga hayvon oqsillari kabi yaqin. O'simlik oqsillari ko'pincha bir yoki bir nechta aminokislotalarning me'yoriy konsentratsiyasiga etarli emas. Agar etishmayotgan modda qo'shilsa, protein to'liq bo'ladi.

O'simlik va hayvonot oqsillarining asosiy manbalari

Oziq-ovqat kimyosini har tomonlama o'rganish bilan shug'ullanadigan mahalliy ilmiy hamjamiyatda bir guruh professorlar A.P.Nechaev, uning hamkasblari va talabalar alohida ajralib turadi. Jamoa Rossiya bozorida mavjud bo'lgan asosiy oziq-ovqat mahsulotlaridagi protein tarkibini aniqladi.

• Muhim! Aniqlangan raqamlar 100 g mahsulot tarkibidagi protein tarkibiga kiradigan qismdan ozod qilinadi.

• Oqsilning eng ko'p miqdori soya, qovoq urug'lari va yerfıstığda uchraydi (34,9 - 26,3 g).
• 20-30 grammgacha bo'lgan qiymatlar no'xat, loviya, pista va kungaboqar urug'larida mavjud.
• Bodom, kashnich, findiq 15 dan 20 gr gacha bo'lgan raqamlar bilan ajralib turadi.
• Yong'oq, makaron, ko'p donli mahsulotlar (guruch, makkajo'xori maydalagandan tashqari) har 100 gramm mahsulot uchun 10-15 grammgacha proteinni o'z ichiga oladi.
• Guruch, makkajo'xori maydalagichi, non, sarimsoq, quritilgan o'rik 5 dan 10 gr gacha.
• 100 gramm karam, qo'ziqorin, kartoshka, o'rik, ba'zi lavlagi navlarida protein miqdori 2 grammdan 5 grammgacha.
• Mayiz, turp, sabzi, shirin qalampir ozgina proteinga ega, ularning ko'rsatkichlari 2 grammdan oshmaydi.

Agar siz bu erda o'simlik ob'ektini topa olmasangiz, undagi protein konsentratsiyasi juda past yoki u umuman yo'q. Masalan, meva sharbatida oqsil juda kam, tabiiy o'simlik moylarida esa umuman yo'q.

• Oqsilning eng yuqori kontsentratsiyasi baliq rasida, qattiq va qayta ishlangan pishloqlarda va quyon go'shtida (21,1 dan 28,9 g gacha) aniqlandi.
• Ko'p miqdordagi mahsulot tarkibida 15 dan 10 grammgacha protein mavjud. Bu qush, dengiz baliqlari (kapelindan tashqari), qoramol go'shti, qisqichbaqalar, kalamar, tvorog, feta pishloq, chuchuk suv baliqlari.
• Kapelin, tovuq tuxumi, cho'chqa go'shti tarkibida 100 gramm mahsulot uchun 12,7 dan 15 gramm protein mavjud.
• Yogurt, tvorog pishloq 5-7,1 gr gacha bo'lgan raqamlar bilan ajralib turadi.
• Sut, kefir, achitilgan pishirilgan sut, smetana, qaymoq tarkibida 2,8 dan 3 grammgacha protein mavjud.

Ko'p bosqichli texnologik qayta ishlangan mahsulotlardan (güveç, kolbasa, jambon, kolbasa) o'simlik va hayvonot manbalari oqsillarining asosiy manbalari to'g'risidagi ma'lumotlar qiziq emas. Ular muntazam sog'lom ovqatlanish uchun tavsiya etilmaydi. Bunday mahsulotlardan qisqa muddatli foydalanish ahamiyatli emas.

Oqsilning ovqatlanishdagi roli

Organizmdagi metabolik jarayonlar natijasida, eskilarining o'rniga doimiy ravishda yangi protein molekulalari hosil bo'ladi. Turli organlarda sintez tezligi bir xil emas. Gormon oqsillari, masalan, insulin juda tez, soatlab, daqiqada tiklanadi (rezintezlanadi). Jigar, ichak shilliq pardalari oqsillari 10 kun ichida tiklanadi. Miya, mushaklar, biriktiruvchi to'qima oqsillarining molekulalari tiklanadi, eng uzoq tiklanadi, tiklanadigan sintez (resintez) olti oygacha davom etadi.

Foydalanish va sintez qilish jarayoni azot balansi bilan tavsiflanadi.

• Sog'lig'i to'liq shakllangan odamda azot balansi nolga teng. Bu holda ovqatlanish paytida oqsillar bilan ta'minlangan azotning umumiy massasi parchalanish mahsulotlari bilan chiqariladigan massaga teng bo'ladi.
• Yosh organizm tez rivojlanmoqda. Azot balansi ijobiydir. Protein juda ko'p, kamroq chiqariladi.
• Qarish, kasal odamlarda azot balansi salbiy bo'ladi. Metabolik mahsulotlar bilan ajraladigan azotning massasi oziq-ovqat iste'mol qilishdan olingan miqdordan ko'proqdir.

Proteinning ovqatlanishdagi roli odamni organizmning biokimyoviy jarayonlarida ishtirok etish uchun zarur bo'lgan aminokislotalar bilan ta'minlashdir.

Normal metabolizmni ta'minlash uchun inson kuniga qancha protein iste'mol qilishi kerakligini bilish kerak.

Mahalliy va Amerika fiziologlari insonning 1 kg vazniga 0,8-1 g g protein iste'mol qilishni tavsiya etadilar. Raqamlar o'rtacha. Miqdor insonning yoshiga, ishining xususiyatiga, turmush tarziga bog'liq. O'rtacha, ular kuniga 60 grammdan 100 grammgacha protein iste'mol qilishni maslahat berishadi. Jismoniy ish bilan shug'ullanadigan erkaklar uchun normani kuniga 120 grammga oshirish mumkin. Jarrohlik, yuqumli kasalliklarga chalinganlar uchun norma kuniga 140 grammgacha ko'tariladi. Diyabetiklar kuniga protein miqdori 140 grammga yetishi mumkin bo'lgan protein tarkibiga ega dietalar tavsiya etiladi. Metabolik kasalliklar, podagra moyilligi bo'lgan odamlar oqsilni sezilarli darajada kam iste'mol qilishlari kerak. Ular uchun norma kuniga 20 - 40 gramm.

Mushaklar massasini oshiradigan faol sport bilan shug'ullanadigan odamlar uchun norma sezilarli darajada oshadi, 1 kg sportchining vazniga 1,6-1,8 grammni tashkil qilishi mumkin.

• Muhim! Trenerga savolga javobni aniqlashtirish tavsiya etiladi - mashq paytida kuniga qancha protein olish kerak. Professionallar barcha turdagi mashg'ulotlar uchun energiya xarajatlari, sportchining tanasining normal ishlashini ta'minlash usullari haqida ma'lumotga ega.

Barcha fiziologik funktsiyalarni amalga oshirish uchun nafaqat protein tarkibidagi muhim aminokislotalar mavjudligi, balki ularni assimilyatsiya qilish ham muhimdir. Protein molekulalari turli darajadagi tashkiliy, eruvchanlik, ovqat hazm qilish fermentlariga kirish darajasiga ega. 96% sut oqsillari, tuxumlar samarali ravishda parchalanadi. Go'sht, baliq tarkibida 93-95% oqsil xavfsiz hazm qilinadi. Istisno - bu terining va sochlarning oqsillari. O'simlik tarkibida proteinli mahsulotlar 60-80% ga hazm qilinadi. Sabzavotlarda oqsillarning 80%, kartoshkada 70%, nonda 62-86% so'riladi.

Hayvonlar manbalaridan olingan oqsillarning tavsiya etilgan qismi oqsil massasining umumiy miqdorining 55 foizini tashkil qilishi kerak.

• Tanadagi oqsil etishmovchiligi metabolik o'zgarishlarga olib keladi. Bunday patologiyalar distrofiya, kwashiorkor deb ataladi. Afrikaning yovvoyi qabilalarining aholisida birinchi marta salbiy azot balansi, ichak funktsiyasining buzilishi, mushak atrofiyasi va o'sishi bilan xarakterlanadigan qoidabuzarlik aniqlandi. Qisman protein etishmovchiligi shunga o'xshash alomatlar bilan yuzaga kelishi mumkin, ular biroz vaqt yumshoq bo'lishi mumkin. Bolaning tanasida protein etishmasligi ayniqsa xavflidir. Bunday parhez kasalliklari o'sayotgan odamning jismoniy va intellektual zaifligini qo'zg'atishi mumkin.

• Tanadagi ortiqcha protein proteinni chiqaradigan tizimni ortiqcha yuklaydi. Buyraklarga yuk ortadi. Buyrak to'qimasida mavjud patologiyalar bilan, jarayonni kuchaytirishi mumkin. Agar tanadagi oqsilning ko'payishi boshqa oziq-ovqat tarkibiy qismlarining etishmasligi bilan birga bo'lsa, bu juda yomon. Qadimgi davrlarda Osiyo mamlakatlarida qatl qilish usuli mavjud bo'lib, unda mahkumga faqat go'sht berilar edi. Natijada, huquqbuzar ushbu zaharlanishdan keyin ichakda chirigan mahsulotlar paydo bo'lishidan vafot etdi.

Vujudni oqsil bilan ta'minlashga oqilona yondashuv barcha hayot tizimlarining samarali ishlashini kafolatlaydi.

Tarixni o'rganish

Protein birinchi marta (kleykovina shaklida) 1728 yilda italiyalik Yakopo Bartolomeo Beccari tomonidan bug'doy unidan olingan. Proteinlar 18-asrda frantsuz kimyogari Antoine de Fourcroix va oqsillarning issiqlik yoki kislotalar ta'siri ostida koagulyatsiya (denatatsiya) xususiyatini qayd etgan boshqa olimlarning faoliyati natijasida alohida sinfga ajratilgan. O'sha paytda albumin ("tuxum oqi"), fibrin (qondagi oqsil) va bug'doy donidan kleykovina kabi oqsillar tekshirilgan.

19-asr boshlarida oqsillarning elementar tarkibi to'g'risida ba'zi ma'lumotlar olingan edi, aminokislotalar oqsillarni gidroliz qilish jarayonida vujudga kelishi ma'lum edi. Ushbu aminokislotalarning ba'zilari (masalan, glisin va leysin) allaqachon tavsiflangan. Oqsillarning kimyoviy tarkibini tahlil qilish asosida gollandiyalik kimyogar Gerrit Mulder deyarli barcha oqsillar o'xshash empirik formulaga ega deb taxmin qildi. 1836 yilda Mulder oqsillarning kimyoviy tuzilishining birinchi modelini taklif qildi. Radikallar nazariyasiga asoslanib, u bir necha bor aniqlanganidan so'ng, oqsilning minimal tarkibiy qismi quyidagi tarkibga ega degan xulosaga keldi: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. U bu birlikni "oqsil" (Pr) (yunoncha Protos - birinchi, birlamchi) va nazariya - "oqsil nazariyasi" deb atagan. "Protein" atamasini o'zi shved kimyogari Yoqub Berzelius tomonidan taklif qilingan. Mulderning so'zlariga ko'ra, har bir protein bir necha protein birligidan, oltingugurt va fosfordan iborat. Masalan, u fibrin formulasini 10PrSP sifatida yozishni taklif qildi. Mulder oqsillarni - aminokislotalarni yo'q qilish mahsulotlarini ham o'rganib chiqdi va ularning birida (leysin) ozgina xato bilan molekulyar og'irligini aniqladi - 131 dalton. Oqsillar haqida yangi ma'lumotlar to'planishi bilan, oqsil nazariyasi tanqid qilinmoqda, ammo shunga qaramay, 1850 yillarning oxiriga qadar u hali ham umume'tirof etilgan deb hisoblandi.

19-asrning oxiriga kelib, oqsillarni tashkil etadigan aminokislotalarning ko'p qismi tekshirildi. 1880 yillarning oxirida. Rus olimi A. Ya.Danilevskiy protein molekulasida peptid guruhlari (CO - NH) mavjudligini ta'kidladi. 1894 yilda nemis fiziologi Albrecht Kossel bir aminokislotalar oqsillarning asosiy tarkibiy elementlari bo'lgan nazariyani ilgari surdi. 20-asrning boshlarida nemis kimyogari Emil Fiser oqsillarning peptid aloqalari bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlaridan iboratligini eksperimental ravishda isbotladi. Shuningdek, u proteinning aminokislotalar ketma-ketligini birinchi tahlilini o'tkazdi va proteoliz fenomenini tushuntirdi.

Ammo 1926 yilgacha amerikalik kimyogar Jeyms Sumner (keyinchalik kimyo bo'yicha Nobel mukofoti) siydikchil fermenti oqsil ekanligini ko'rsatganida, organizmdagi oqsillarning markaziy roli tan olinmagan.

Sof oqsillarni ajratishda qiyinchilik, uni o'rganishni qiyinlashtirdi. Shuning uchun birinchi tadqiqotlar ko'p miqdordagi oson tozalanishi mumkin bo'lgan polipeptidlar yordamida, ya'ni qon oqsillari, tovuq tuxumlari, turli xil toksinlar, shuningdek, qoramol so'yganidan keyin ajraladigan oshqozon / metabolik fermentlar yordamida olib borildi. 1950 yillarning oxirida kompaniya Armor Hot Dog Co. ko'plab tadqiqotlar uchun eksperimental maqsadga aylangan oshqozon osti bezi pankreatik ribonuklezasi A ni tozalab oldi.

Proteinlarning ikkilamchi tuzilishi aminokislotalar qoldiqlari o'rtasida vodorod aloqalarining shakllanishi natijasidir degan fikr 1933 yilda Uilyam Astburi tomonidan ilgari surilgan, ammo Linus Poling oqsillarning ikkilamchi tuzilishini muvaffaqiyatli bashorat qila olgan birinchi olim hisoblanadi. Keyinchalik Uolter Kausman Kay Linnerstrom-Langning ishiga asoslanib, oqsillarning uchlamchi tuzilishini shakllantirish qonuniyatlarini va bu jarayonda hidrofobik o'zaro ta'sirlarning rolini tushunishga muhim hissa qo'shdi. 1940 yillarning oxiri va 1950 yillarning boshlarida Frederik Senger oqsillarni tartiblash usulini ishlab chiqdi, u 1955 yilga kelib ikkita insulin zanjirining aminokislotalar ketma-ketligini aniqladi, oqsillar aminokislotalarning chiziqli polimerlari ekanligini va ko'p tarmoqlanmaganligini ko'rsatdi (ba'zi shakar kabi). ) zanjirlar, kolloidlar yoki siklollar. Birinchi protein, aminokislotalar ketma-ketligi Sovet va Rossiya olimlari tomonidan 1972 yilda tuzilgan aspartat aminotransferaza edi.

X-ray diffraktsiyasi (rentgen nurlanishini tahlil qilish) natijasida olingan oqsillarning birinchi fazoviy tuzilishi 1950 yillarning oxiri va 1960 yillarning boshlarida ma'lum bo'lib, 1980 yillarda yadro magnit aks sadosi yordamida aniqlangan tuzilmalar. 2012 yilda Protein Ma'lumotlar Bankida taxminan 87000 protein tuzilmasi mavjud.

21-asrda oqsillarni tadqiq qilish nafaqat individual tozalangan oqsillarni o'rganish, balki alohida hujayralar, to'qimalar yoki butun organizmning ko'p miqdordagi oqsillarining bir vaqtning o'zida o'zgarishi va post-translatsiyaviy modifikatsiyasini o'rganish natijasida sifat jihatidan yangi bosqichga ko'tarildi. Biokimyoning bu sohasi proteomika deb ataladi. Bioinformatika usullaridan foydalanib, nafaqat rentgen nurlanishini tahlil qilish ma'lumotlarini qayta ishlash, balki uning aminokislotalar ketma-ketligi asosida protein tarkibini bashorat qilish mumkin bo'ldi. Hozirgi vaqtda katta oqsil komplekslarining krioelektron mikroskopiyasi va kompyuter dasturlari yordamida oqsil domenlarining fazoviy tuzilishini bashorat qilish atom aniqligiga yaqinlashmoqda.

Protein hajmini aminokislotalar qoldiqlari yoki daltonlar (molekulyar og'irlik) bilan o'lchash mumkin, ammo molekulaning nisbatan katta hajmi tufayli oqsil massasi olingan birliklarda - kilodaltonlar (kDa) bilan ifodalanadi. Xamirturushli oqsillar o'rtacha 466 aminokislotalar qoldiqlaridan iborat bo'lib, ularning molekulyar og'irligi 53 kDa ni tashkil qiladi. Hozirda ma'lum bo'lgan eng katta protein - titin - bu mushaklarning sarcomerlarining tarkibiy qismi, uning turli xil (izoform) molekulyar og'irligi 3000 dan 3700 kDa oralig'ida o'zgarib turadi. Bir kishining soleus mushakining (lat. Soleus) titini 38138 aminokislotadan iborat.

Amfoterlik

Proteinlar amfoterlik xususiyatiga ega, ya'ni sharoitga qarab, ular ham kislotali, ham asosiy xususiyatlarga ega. Oqsillarda suvli eritmada ionlash qobiliyatiga ega bo'lgan bir necha turdagi kimyoviy guruhlar mavjud: kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarida karboksilik kislota qoldiqlari (aspartik va glutamik kislotalar) va asosiy aminokislotalarning yon zanjirlarida azot o'z ichiga olgan guruhlar (asosan aminokislotalar guruhi lizin va CNH (NH).₂) arginin, biroz kamroq - imidazol histidin qoldig'i). Har bir oqsil izoelektrik nuqta (pI) - o'rtacha kislotalilik (pH) bilan ajralib turadi, bunda ushbu protein molekulalarining umumiy elektr zaryadi nolga teng va shunga mos ravishda ular elektr maydonida harakat qilmaydi (masalan, elektroforez orqali). Izoelektrik nuqtada oqsilning namlanishi va eruvchanligi minimaldir. PI qiymati oqsil tarkibidagi kislotali va asosiy aminokislotalar qoldiqlarining nisbatiga bog'liq: ko'p kislotali aminokislotalar qoldiqlarini o'z ichiga olgan oqsillarda izoelektrik nuqtalar kislotali hududda (bunday oqsillar kislotali deb ataladi), ishqorli hududda ko'proq asosiy qoldiqlari bo'lgan oqsillarda (asosiy oqsillar) ) Ushbu oqsilning pI qiymati ionning kuchi va u joylashgan bufer eritmasining turiga qarab ham o'zgarishi mumkin, chunki neytral tuzlar oqsilning kimyoviy guruhlarining ionlanish darajasiga ta'sir qiladi. Proteinning pI qiymatini, masalan, titrlash egri chizig'idan yoki izoelektrik fokuslash orqali aniqlash mumkin.

Umuman olganda, oqsilning pI uning bajaradigan vazifasiga bog'liq: umurtqali to'qimalarda oqsillarning aksariyatining izoelektrik nuqtasi 5,5 dan 7,0 gacha, ammo ba'zi hollarda qiymatlar haddan tashqari zonalarda joylashgan: masalan, pepsin uchun kuchli kislotali oshqozonning proteolitik fermenti. sharbat pI

1, va salmintlar uchun - ikra sutining protaminli oqsili, uning xususiyati yuqori arginin tarkibiga ega - pI

12. Fosfat guruhlari bilan elektrostatik ta'sir o'tkazish natijasida nuklein kislotalarni bog'laydigan oqsillar ko'pincha asosiy oqsillardir. Bunday oqsillarga misollar gistonlar va protaminlardir.

Oqsillar nima?

Proteinlar - bu aminokislotalar qoldiqlaridan iborat bo'lgan maxsus molekulyar og'irlikdagi murakkab organik birikmalar. Har bir oqsilning o'ziga xos aminokislotalar ketma-ketligi, kosmosda joylashishi mavjud. Organizmga kiradigan oqsillar ular tomonidan o'zgarmagan holda so'rilmasligini, aminokislotalarga parchalanishini va ularning yordami bilan tanadagi oqsillarni sintez qilishini tushunish muhimdir.

Oqsillarni shakllantirishda 22 ta aminokislotalar ishtirok etadi, ulardan 13 tasi bir-biriga aylantirilishi mumkin, 9 - fenilalanin, triptofan, lizin, gistidin, treonin, leysin, valin, izoleysin, metionin - o'rnini bosa olmaydi. Organizmda almashtirib bo'lmaydigan kislotalarning etishmasligi qabul qilinishi mumkin emas, bu tananing parchalanishiga olib keladi.

Proteinning tanaga kirishi nafaqat muhim, balki uning tarkibidagi aminokislotalar ham muhimdir!

Protein nima?

Proteinlar (oqsillar / polipeptidlar) - organik moddalar, yigirmata bog'liq aminokislotalarni o'z ichiga olgan tabiiy polimerlar. Kombinatsiyalar ko'p turlarga ega. Tana o'zi o'n ikkita almashinadigan aminokislotalarni sintez qilish bilan kurashadi.

Protein tarkibidagi yigirmata muhim aminokislotalarning organizm tomonidan mustaqil ravishda sintez qilinishi mumkin emas, ular oziq-ovqat bilan birga olinadi. Bular hayot uchun muhim bo'lgan valin, leysin, izoleysin, metionin, triptofan, lizin, treonin, fenilalanin.

Protein nima bo'ladi

Hayvon va o'simliklarni ajratib oling (kelib chiqishi bo'yicha). Iste'molning ikki turi talab qilinadi.

Hayvon:

Tuxum oqi organizm tomonidan oson va deyarli to'liq so'riladi (90-92%). Fermentlangan sut mahsulotlarining oqsillari biroz yomonroq (90% gacha). Yangi sut tarkibidagi oqsillar kamroq (80%) so'riladi.
Mol va baliqning muhim aminokislotalarning eng yaxshi kombinatsiyasida ahamiyati.

Sabzavot:

Soya, kanola va paxta urug'lari organizm uchun yaxshi aminokislotalar nisbatiga ega. Ekinlarda bu nisbat zaifroq.

Ideal aminokislota nisbati bo'lgan mahsulot yo'q. To'g'ri ovqatlanish hayvonlar va o'simlik oqsillarining kombinatsiyasini o'z ichiga oladi.

"Qoidalarga ko'ra" ovqatlanishning asosi hayvon oqsilidir. U muhim aminokislotalarga boy va o'simlik oqsilining yaxshi so'rilishini ta'minlaydi.

Protein tanadagi vazifalarni bajaradi

To'qimalarning hujayralarida bo'lib, u ko'p funktsiyalarni bajaradi:

1. Himoya qiluvchi. Immun tizimining ishlashi begona moddalarni zararsizlantirishdir. Antikor ishlab chiqarish sodir bo'ladi.
2. Transport. Turli moddalarni etkazib berish, masalan, gemoglobin (kislorod bilan ta'minlash).
3. Tartibga soluvchi. Gormonal fonni saqlash.
4. Qo'zg'alish. Harakatning barcha turlari aktin va miyozinni ta'minlaydi.
5. Plastik. Birlashtiruvchi to'qima holati kollagen tarkibini nazorat qiladi.
6. Katalitik. Bu katalizator bo'lib, barcha biokimyoviy reaktsiyalarning o'tishini tezlashtiradi.
7. Gen ma'lumotlarini saqlash va uzatish (DNK va RNK molekulalari).
8. Energiya. Butun tanani energiya bilan ta'minlash.

Boshqalar nafas olishni ta'minlaydi, ovqat hazm qilish uchun javob beradi, metabolizmni tartibga soladi. Fotosensitiv rhodopsin oqsili ko'rish funktsiyasi uchun javob beradi.

Qon tomirlarida elastin mavjud bo'lib, ular tufayli ular to'liq ishlaydi. Fibrinogen oqsil qon ivishini ta'minlaydi.

Tanadagi oqsil etishmasligining belgilari

Protein etishmovchiligi kam ovqatlanish va zamonaviy odamning giperaktiv turmush tarzi bilan keng tarqalgan hodisa. Yengil shaklda u muntazam charchoq va yomon ishlashda namoyon bo'ladi. Etarli miqdordagi o'sish bilan tanada simptomlar orqali signal beriladi:

1. Umumiy zaiflik va bosh aylanishi. Kayfiyat va faollikning pasayishi, maxsus jismoniy mashqlarsiz mushaklar charchoqining paydo bo'lishi, harakatlarning muvofiqlashtirilishi buzilishi, diqqat va xotiraning zaiflashishi.
2. Bosh og'rig'i va yomonlashadigan uyqu. Olingan uyqusizlik va bezovtalik serotoninning etishmasligidan dalolat beradi.
3. Tez-tez kayfiyat o'zgaradi, xirillaydi. Fermentlar va gormonlar etishmasligi asab tizimining charchashini keltirib chiqaradi: har qanday sababga ko'ra asabiylashish, asossiz tajovuzkorlik, hissiy tiqilish.
4. Yalpiz teri, toshmalar. Temir o'z ichiga olgan oqsil etishmasligi bilan kamqonlik rivojlanadi, uning belgilari terining quruqligi va rangparligi, shilliq pardalari.
5. Ekstremitalarning shishishi. Kam plazma oqsil miqdori suv-tuz balansini buzadi. Teri osti yog 'to'piqlarda va to'piqlarda suyuqlikni to'playdi.
6. Yaralarning va aşınmaların yomon davolanishi. "Qurilish materiallari" etishmasligi tufayli hujayralarni ta'mirlash to'xtatiladi.
7. Soch to'kilishi va soch to'kilishi, tirnoqlarning mo'rtligi. Quruq teri, tirnash xususiyati va tirnoq plastinkasining yorilishi tufayli kepek paydo bo'lishi tanadagi oqsil etishmasligi haqidagi eng keng tarqalgan signaldir. Sochlar va tirnoqlar doimiy ravishda o'sib boradi va o'sishni va yaxshi holatni ta'minlaydigan moddalarning etishmasligiga darhol javob beradi.
8. Asossiz vazn yo'qotish. Hech qanday sababsiz kilogramm yo'qolishi tananing mushak massasi tufayli oqsil etishmasligini qoplash zarurati bilan bog'liq.
9. Yurak va qon tomirlarining ishlamay qolishi, nafas qisilishi paydo bo'lishi. Nafas olish, ovqat hazm qilish va genitouriya tizimlari ham yomonlashadi. Uyqusizlik jismoniy kuch sarflamasdan, yo'talish shamollash va virusli kasalliklarsiz paydo bo'ladi.

Ushbu turdagi alomatlar paydo bo'lishi bilan siz darhol ovqatlanish rejimi va sifatini o'zgartirishingiz, turmush tarzingizni qayta ko'rib chiqishingiz kerak va agar og'irlashsa, shifokor bilan maslahatlashing.

Assimilyatsiya qilish uchun qancha protein kerak

Bir kunda iste'mol qilish darajasi yoshga, jinsga, ish turiga bog'liq. Standartlar to'g'risidagi ma'lumotlar jadvalda keltirilgan (quyida) va normal og'irlik uchun mo'ljallangan.
Protein iste'molini bir necha marta maydalash ixtiyoriydir. Ularning har biri o'zi uchun qulay shaklni belgilaydi, asosiysi kunlik iste'mol qilish miqdorini saqlab turishdir.

jismoniy faoliyatYosh davri Kuniga protein olish, g Erkaklar uchunAyollar uchun JamiHayvonlar kelib chiqishiJamiHayvonlar kelib chiqishi Yuk yo'q18-4096588249 40-6089537545 Kichik daraja18-4099548446 40-6092507745 O'rta daraja18-40102588647 40-6093517944 Oliy daraja18-40108549246 40-60100508543 Davriy18-4080487143 40-6075456841 Pensiya yoshi75456841

Oziq-ovqatlarda protein miqdori yuqori

Taniqli protein tarkibidagi ovqatlar:

Go'shtning barcha navlaridan parranda go'shtidan keyin birinchi o'rinda mol go'shti bo'ladi: 18,9 g, undan keyin cho'chqa go'shti: 16,4 g, qo'zichoq: 16,2 g.

Dengiz mahsulotlari va kalamar yetakchilar: 18,0 g.
Protein uchun eng boy baliq bu ikra: 21,8 g, keyin pushti qizil ikra: 21 g, qalampir: 19 g, makkajo'xori: 18 g, seld: 17,6 g va cod: 17,5 g.

Sut mahsulotlari orasida kefir va smetana 3,0 g, keyin sut: 2,8 g.
Yuqori donli don - Gerkules: 13,1 g, tariq: 11,5 g, irmik: 11,3 g

Normani bilib, moliyaviy imkoniyatlarni hisobga olgan holda siz to'g'ri menyu tuzishingiz va uni yog'lar va uglevodlar bilan to'ldirishingizga ishonch hosil qilishingiz mumkin.

Ovqatlanishdagi protein nisbati

Sog'lom ovqatlanishdagi oqsillar, yog'lar, uglevodlar nisbati (grammda) 1: 1: 4 bo'lishi kerak. Sog'lom ovqatlanish muvozanatining kaliti boshqa yo'l bilan ko'rsatilishi mumkin: oqsillar 25-35%, yog'lar 25-35%, uglevodlar 30-50%.

Shu bilan birga, yog'lar foydali bo'lishi kerak: zaytun yoki zig'ir moyi, yong'oq, baliq, pishloq.

Plastinada uglevodlar - bu qattiq makaron mahsulotlari, har qanday yangi sabzavotlar, shuningdek mevalar / quritilgan mevalar, nordon sut mahsulotlari.

Porsiyadagi oqsillarni ixtiyoriy ravishda birlashtirish mumkin: o'simlik + hayvonlar.

Protein tarkibidagi aminokislotalar

O'zaro almashtiriladigan element tananing o'zi tomonidan sintez qilinishi mumkin, ammo ularning tashqi tomondan ta'minoti hech qachon ortiqcha bo'lmaydi. Ayniqsa, faol hayot tarzi va ajoyib jismoniy kuch bilan.

Hammasi istisnosiz muhim, ulardan eng mashhurlari:

Alanin.
Uglevodlar metabolizmini rag'batlantiradi, toksinlarni yo'q qilishga yordam beradi. "Tozalik" uchun javobgar. Go'sht, baliq, sut mahsulotlarida yuqori miqdor.

Arginin.
Har qanday mushaklar, sog'lom teri, xaftaga va bo'g'imlarga zarar etkazish kerak. Yog 'yoqilishi va immunitet tizimini ta'minlaydi. Bu har qanday go'sht, sut, har qanday yong'oq, jelatin.

Aspartik kislota.
Energiya balansini ta'minlaydi. Markaziy asab tizimining ishlashini yaxshilaydi. Mol go'shti va tovuq idishlari, sut, qamish shakarining energiya manbalarini yaxshi to'ldiring. Kartoshka, yong'oq, boshoqli don tarkibida mavjud.

Histidin.
Tananing asosiy "quruvchisi" gistamin va gemoglobinga aylanadi. Yaralarni tezda davolaydi, o'sish mexanizmlari uchun javobgardir. Nisbatan sut, don va boshqa go'shtlarda.

Serene.
Miya va markaziy asab tizimining aniq ishlashi uchun zarur bo'lgan neyrotransmitter. Yong'oq, go'sht, don, soya bor.

To'g'ri ovqatlanish va to'g'ri hayot tarzi bilan tanada "kublar" sintezi va sog'liq, go'zallik va uzoq umr ko'rish uchun barcha aminokislotalar paydo bo'ladi.

Tanadagi oqsil etishmasligiga nima sabab bo'ladi

1. Tez-tez yuqumli kasalliklar, immunitetning zaiflashishi.
2. Stress va tashvish.
3. Barcha metabolik jarayonlarning qarishi va sekinlashishi.
4. Shaxsiy dori-darmonlarni qo'llashning yon ta'siri.
5. Ovqat hazm qilish tizimidagi nosozliklar.
6. Jarohatlar.
7. Tez tayyorlanadigan mahsulotlar, tezkor mahsulotlar, past sifatli yarim tayyor mahsulotlar.

Bitta aminokislotaning etishmasligi ma'lum bir protein ishlab chiqarishni to'xtatadi. Tana "bo'shliqlarni to'ldirish" tamoyili asosida tashkil etilgan, shuning uchun etishmayotgan aminokislotalar boshqa oqsillardan olinadi. Ushbu "qayta qurish" organlar, mushaklar, yurak, miya faoliyatini buzadi va keyinchalik kasallikni qo'zg'atadi.

Bolalarda oqsil etishmasligi o'sishni inhibe qiladi, jismoniy va aqliy zaiflikni keltirib chiqaradi.
Anemiyaning rivojlanishi, teri kasalliklarining paydo bo'lishi, suyak va mushak to'qimalarining patologiyasi kasalliklarning to'liq ro'yxati emas. Kuchli oqsil distrofiyasi aqldan ozishga va kashiorkorga olib kelishi mumkin (oqsil etishmasligi tufayli og'ir distrofiya turi).

Protein tanaga zarar etkazganda

• ortiqcha qabul qilish
• jigar, buyraklar, yurak va qon tomirlarining surunkali kasalliklari.

Tarkibida moddaning to'liq singib ketishi tufayli haddan tashqari kuchlanish yuz bermaydi.Bu mushaklarni imkon qadar tezroq oshirishni xohlaydiganlarda, murabbiylar va ovqatlanish bo'yicha mutaxassislarning tavsiyalariga rioya qilmasdan paydo bo'ladi.

"Ortiqcha" qabul qilish muammolari:

Buyrak etishmovchiligi. Protein miqdorining haddan tashqari ko'pligi, ularning tabiiy funktsiyalarini buzadi. "Filtr" yukni engishga qodir emas, buyrak kasalligi paydo bo'ladi.

Jigar kasalligi. Ortiqcha protein qonda ammiakni to'playdi, bu jigar holatini yomonlashtiradi.

Aterosklerozning rivojlanishi. Ko'pgina hayvonlarning mahsulotlari, foydali moddalarga qo'shimcha ravishda zararli yog 'va xolesterolni o'z ichiga oladi.

Jigar, buyraklar, yurak-qon tomir va ovqat hazm qilish tizimlari patologiyalaridan aziyat chekadigan odamlar oqsilni iste'mol qilishni cheklashlari kerak.

O'z sog'lig'iga g'amxo'rlik bu haqda tashvishlanayotganlarga katta mukofot beradi. Og'ir oqibatlarga yo'l qo'ymaslik uchun tananing tiklanish zarurligini eslab qolishingiz kerak. To'liq dam olish, ovqatlanish, mutaxassislarga tashrif buyurish yoshlik, sog'liq va hayotni uzaytiradi.

Eruvchanlik

Proteinlar suvda eruvchanlik darajasida turlicha. Suvda eriydigan oqsillarga albumin deyiladi, ularning tarkibiga qon va sut oqsillari kiradi. Erimaydigan yoki skleroproteinlarga, masalan, keratin (sochlarni, sutemizuvchilarning sochlarini, qushlarning patlari va boshqalarni tashkil etadigan protein) va ipak va mollyuskalarning bir qismi bo'lgan fibroin kiradi. Oqsilning eruvchanligi nafaqat uning tuzilishi, balki tashqi omil, masalan, erituvchining tabiati, ion kuchi va eritmaning pH darajasi bilan ham belgilanadi.

Proteinlar, shuningdek, hidrofilik (suvda eriydi) va hidrofobik (suv o'tkazmaydigan) ga bo'linadi. Tsitoplazma, yadro va hujayralararo modda, shu jumladan erimaydigan keratin va fibroinning ko'pgina oqsillari hidrofilikdir. Biologik membranalarni tashkil etadigan oqsillarning aksariyati hidrofobikdir - hidrofobik membrana lipidlari bilan o'zaro ta'sir qiladigan ajralmas membrana oqsillari (bu oqsillar, qoida tariqasida, shuningdek, hidrofilik joylarga ega).

Organizmdagi oqsil biosintezi

Protein biosintezi - aminokislotalardan kerakli oqsillarni vujudga keltirib, ularni maxsus kimyoviy birikma - polipeptid zanjiri bilan birlashtirish orqali. DNK oqsillarning tuzilishi haqidagi ma'lumotlarni saqlaydi. Sintezning o'zi hujayraning ribosoma deb nomlangan maxsus qismida sodir bo'ladi. RNK kerakli gendan (DNK saytidan) ribosomaga ma'lumotlarni uzatadi.

Protein biosintezi ko'p bosqichli, murakkab bo'lganligi sababli, inson mavjudligining asosi - DNKda to'plangan ma'lumotlardan foydalanadi, shuning uchun uning kimyoviy sintezi qiyin vazifadir. Olimlar ma'lum fermentlar va gormonlarning inhibitörlerini qanday olishni bilib olishdi, ammo eng muhim ilmiy vazifa - bu genetik muhandislik yordamida oqsillarni olish.

Transport

Maxsus qon oqsili - gemoglobinning transport funktsiyasi. Ushbu oqsil tufayli kislorod o'pkadan tananing organlari va to'qimalariga etkaziladi.

U antijismlar deb ataladigan immunitet tizimining oqsillari faolligidan iborat. Bu tananing sog'lig'ini himoya qiladigan, uni bakteriyalar, viruslar, zaharlardan himoya qiladigan va qonning ochiq yara o'rnida qon quyqasini hosil qilishiga imkon beradigan antikorlar.

Oqsillarning signal funktsiyasi hujayralar orasidagi signallarni (ma'lumot) uzatishdir.

Voyaga etgan odam uchun oqsil normasi

Inson tanasining oqsilga bo'lgan ehtiyoji uning jismoniy faoliyatiga bevosita bog'liq. Qancha ko'p harakat qilsak, tanamizda barcha biokimyoviy reaktsiyalar shunchalik tez sodir bo'ladi. Doimiy ravishda mashq qiladigan odamlar o'rtacha odamga qaraganda deyarli ikki baravar ko'proq proteinga muhtoj. Sport bilan shug'ullanadigan odamlar uchun oqsil etishmasligi xavfli bo'lib, mushaklarni "quritadi" va butun tanani charchatadi!

O'rtacha kattalar uchun protein normasi 1 kg vazniga 1 g oqsil koeffitsienti asosida hisoblanadi, ya'ni erkaklar uchun taxminan 80-100 g, ayollar uchun 55-60 g. Erkak sportchilarga iste'mol qilinadigan protein miqdorini kuniga 170-200 g gacha oshirish tavsiya etiladi.

Tana uchun oqsilni to'g'ri oziqlantirish

Tanani oqsil bilan to'yintirish uchun to'g'ri ovqatlanish hayvonlar va o'simlik oqsillarining kombinatsiyasidir. Proteinning oziq-ovqatdan assimilyatsiya darajasi uning kelib chiqishi va issiqlik bilan ishlov berish usuliga bog'liq.

Shunday qilib, hayvon oqsilining umumiy iste'mol qilinishining taxminan 80% va o'simlik oqsilining 60% organizm tomonidan so'riladi. Hayvonlardan olingan mahsulotlar tarkibida sabzavotga qaraganda mahsulotning birligiga ko'p miqdorda protein mavjud. Bundan tashqari, "hayvonlar" mahsulotlarining tarkibi barcha aminokislotalarni o'z ichiga oladi va bu borada o'simlik mahsulotlari kam hisoblanadi.

Proteinni yaxshiroq so'rilishi uchun ovqatlanishning asosiy qoidalari:

• Pishirishning yumshoq usuli - pishirish, bug'lash, pishirish. Qovurishni istisno qilish kerak.
• Ko'proq baliq va parranda iste'mol qilish tavsiya etiladi. Agar siz haqiqatan ham go'shtni xohlasangiz, mol go'shti tanlang.
• Brothlarni dietadan chiqarib tashlash kerak, ular yog'li va zararli. Haddan tashqari holatlarda siz "ikkinchi darajali bulondan" foydalanib birinchi taomni tayyorlashingiz mumkin.

Mushaklar o'sishi uchun proteinli ovqatlanishning xususiyatlari

Mushak massasini faol ravishda to'playdigan sportchilar yuqorida keltirilgan barcha tavsiyalarga amal qilishlari kerak. Ularning dietasining ko'p qismi hayvonlardan olingan oqsillardan iborat bo'lishi kerak. Ularni sabzavotli protein mahsulotlari bilan birgalikda iste'mol qilish kerak, ulardan soya alohida afzal ko'riladi.

Shuningdek, shifokor bilan maslahatlashish va oqsilni yutish foizi 97–98% bo'lgan maxsus proteinli ichimliklarni iste'mol qilishni ko'rib chiqish kerak. Mutaxassis alohida-alohida ichimlikni tanlaydi, to'g'ri dozani hisoblab chiqadi. Bu kuch tayyorlashga yoqimli va foydali protein qo'shimchasi bo'ladi.

Denaturatsiya

Proteinlarning denaturatsiyasi uning biologik faolligi va / yoki fizik-kimyoviy xususiyatlaridagi har qanday o'zgarishlarni anglatadi, to'rtlamchi, uchlamchi yoki ikkilamchi tuzilishning yo'qolishi bilan bog'liq ("Protein tuzilishi" bo'limiga qarang). Qoida tariqasida, oqsillar organizmda normal faoliyat ko'rsatadigan sharoitlarda (harorat, pH va boshqalar) barqaror bo'ladi. Ushbu shartlarning keskin o'zgarishi oqsil denaturatsiyasiga olib keladi. Denatürleştirici xususiyatiga qarab, mexanik (kuchli aralashtirish yoki tebranish), fizik (isitish, sovutish, nurlantirish, sonikasyon) va kimyoviy (kislotalar va ishqorlar, sirt faol moddalar, karbamid) denatürasyon farqlanadi.

Proteinlarning denaturatsiyasi to'liq yoki qisman bo'lishi mumkin, qaytarib bo'lmaydigan yoki qaytarib bo'lmaydigan bo'lishi mumkin. Kundalik hayotda qaytarib bo'lmaydigan oqsil denatürasyonu, tovuq tuxumining tayyorlanishi bo'lib, yuqori harorat ta'sirida suvda eriydigan shaffof protein ovalbumin zich, erimaydigan va noaniq bo'lib qoladi. Suvda eriydigan oqsillarning yog'ingarchilik holatida ammoniy tuzlari (tuzlash usuli) bilan yog'ingarchilik holatida, denaturatsiya ba'zi hollarda teskari bo'ladi va bu usul ularni tozalash usuli sifatida ishlatiladi.

Protein molekulalari oqsillar tarkibiga a-L-aminokislotalar (ular monomerlar) qoldiqlaridan tashkil topgan chiziqli polimerlar, shuningdek o'zgartirilgan aminokislotalar qoldiqlari va aminokislotalar bo'lmagan tabiat tarkibiy qismlari kiradi. Ilmiy adabiyotlarda bir yoki uch harfli qisqartmalar aminokislotalarga taalluqlidir. Garchi birinchi qarashda ko'pgina oqsillarda "faqat" 20 turdagi aminokislotalarni iste'mol qilish oqsil tuzilmalarining xilma-xilligini cheklab qo'yganday tuyulishi mumkin, ammo aslida variantlar sonini aniqlash juda qiyin: 5 ta aminokislotalar qoldig'i zanjiri uchun bu allaqachon 3 milliondan oshadi va 100 ta aminokislotalar qoldiqlari zanjiri mavjud. (kichik protein) 10 130 dan ortiq variantlarda namoyish etilishi mumkin. Ko'pincha 2 dan bir necha o'nlab aminokislotalar qoldiqlariga proteinlar deyiladi peptidlaryuqori polimerizatsiya bilan sincaplar, bu bo'linish juda o'zboshimchalik bo'lsa ham.

Protein bitta aminokislotaning a-karboksil guruhining (-COOH) va a-aminokislotalar guruhining (-NH) o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladi.₂boshqa aminokislotada peptid aloqalari hosil bo'ladi. Proteinning uchlari N- va C-terminallar deb ataladi, bu aminokislotalar terminali qoldiqlarining qaysi guruhlari erkin bo'lishiga bog'liq: -NH₂ yoki -COOH mos ravishda Ribosomadagi oqsil sintezida birinchi (N-terminal) aminokislotalar qoldig'i odatda metionin qoldig'i bo'lib, undan keyingi qoldiqlar avvalgisining C-terminaliga biriktiriladi.

Proteinli ovqatlanish xususiyatlari, dieterlar

Kilo berishni istaganlar hayvonot va o'simlik oqsili mahsulotlarini iste'mol qilishlari kerak. Ularning ovqatlanish vaqtini ajratish juda muhim, chunki ularni assimilyatsiya qilish vaqti boshqacha. Yog'li go'sht mahsulotlaridan voz kechish, kartoshkadan suiiste'mol qilmaslik, o'rtacha protein tarkibiga ega don mahsulotlariga afzallik berish kerak.

Haddan tashqari narsalarga bormang va proteinli dietaga "o'tir". U barchaga ma'qul kelmaydi, chunki uglevodlarning to'liq chiqarib tashlanishi ish qobiliyati va energiyaning pasayishiga olib keladi. Ertalab uglevodlarni o'z ichiga olgan ovqatni iste'mol qilish kifoya - bu kun davomida, kunduzi, kam proteinli proteinli taomlarni iste'mol qiladi. Kechqurun energiya etishmasligidan xalos bo'lish uchun tana yog 'yoqishni boshlaydi, ammo bu jarayon tananing sog'lig'i uchun xavfsiz bo'ladi.

To'g'ri va to'g'ri tayyorlangan proteinli ovqatlaringizni dietangizga kiritishingizga ishonch hosil qiling. Tana uchun protein asosiy qurilish materialidir! Doimiy mashg'ulotlar bilan bir qatorda, bu sizga chiroyli sport korpusini yaratishga yordam beradi!

Proteinlar eng muhim kimyoviy birikmalar bo'lib, ularsiz tananing hayotiy faoliyati imkonsiz bo'ladi. Proteinlar fermentlardan, organ hujayralaridan, to'qimalardan iborat. Ular metabolik, transport va inson tanasida sodir bo'ladigan ko'plab jarayonlar uchun javobgardir. Proteinlar "zaxirada" to'plana olmaydi, shuning uchun ularni muntazam ravishda ichish kerak. Ular sport bilan shug'ullanadigan odamlar uchun alohida ahamiyatga ega, chunki oqsillar tartibga solinadi.

Tashkilot darajalari

K. Lindstrom-Lang oqsillarni tarkibiy tuzilishining 4 darajasini ajratishni taklif qildi: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to'rtlamchi tuzilmalar. Ushbu bo'linish biroz eskirgan bo'lsa ham, undan foydalanishda davom etmoqda. Polipeptidning birlamchi tuzilishi (aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligi) uning tarkibi va genetik kodi bilan belgilanadi, oqsillarni to'kish jarayonida yuqori tartibli tuzilmalar hosil bo'ladi. Proteinning fazoviy tarkibi umuman aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadi, ammo u juda moyil va tashqi sharoitlarga bog'liq bo'lishi mumkin, shuning uchun afzal qilingan yoki eng baquvvat oqsil tuzilishi haqida gapirish yanada to'g'ridir.

Boshlang'ich tuzilishi

Birlamchi struktura polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlarining ketma-ketligidir. Proteinning asosiy tuzilishi odatda aminokislotalar qoldiqlari uchun bitta yoki uchta harfli belgilar yordamida tavsiflanadi.

Birlamchi strukturaning muhim xususiyatlari konservativ motiflardir - ma'lum bir funktsiyani bajaradigan va ko'plab oqsillarda joylashgan aminokislotalar qoldiqlarining barqaror birikmasi. Turlarning evolyutsiyasi davrida konservativ motiflar saqlanib qoladi, ulardan noma'lum oqsilning ishlashini ko'pincha taxmin qilish mumkin. Ushbu organizmlar kiradigan taksalar orasidagi evolyutsion masofani aniqlash uchun turli organizmlarning oqsillari aminokislotalar ketma-ketligining homologiyasi (o'xshashligi) dan foydalanish mumkin.

Proteinning birlamchi tuzilishini oqsillarni ajratish usullari yoki genetik kodlar jadvalidan foydalanib, uning mRNK ning birlamchi tuzilishi bilan aniqlash mumkin.

Ikkilamchi tuzilish

Ikkilamchi struktura vodorod aloqalari bilan stabillashgan polipeptid zanjirining bir qismiga mahalliy buyurtma berishdir.Quyidagi ikkilamchi protein tuzilishining eng keng tarqalgan turlari:

• a-spirallar molekulaning uzun o'qi atrofida zich burilishlardir. Bitta burilish 3,6 ta aminokislotaning qoldiqidir, spiral tekisligi 0,54 nm (bitta aminokislota qoldig'iga 0,15 nm tushadi). Spiral, H va O peptid guruhlari orasidagi vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi, bir-biridan 4 dona masofada joylashgan. A-geliy chap yoki chap qo'l bilan bo'lishi mumkin bo'lsa ham, oqsillarda o'ng qo'li ustunlik qiladi. Glyutamin kislotasi, lizin, arginin elektrostatik o'zaro ta'sirida spiral buziladi. Bir-biriga yaqin joylashgan asparagin, serin, treonin va leysin qoldiqlari geliyning paydo bo'lishiga jiddiy ravishda xalaqit berishi mumkin, prolin qoldiqlari zanjirning bükülmesine olib keladi va shuningdek a-spirallarni buzishi mumkin,
• sheets-varaqlar (katlanmış qatlamlar) bir-biridan nisbatan uzoq (bir aminokislotalar qoldig'iga 0,34 nm) aminokislotalar yoki turli xil protein zanjirlari (bir-biriga yaqinroq joylashtirilgan emas) o'rtasida vodorod aloqalari hosil bo'lgan bir nechta zigzag polipeptid zanjirlari. a-spiral ichida bo'lish). Ushbu zanjirlar odatda N-uchlari bilan qarama-qarshi yo'nalishda (antiparallel orientatsiya) yoki bitta yo'nalishda (parallel β-struktura) yo'naltiriladi. Parallel va antiparallel β-tuzilmalardan tashkil topgan aralash β-strukturaning mavjudligi ham mumkin. Β-varaqlarni hosil qilish uchun aminokislotalarning yon guruhlarining kichik o'lchamlari juda muhim, odatda glisin va alanin ustunlik qiladi,
• π-spiral
• 3₁₀spirallar
• tartiblanmagan parchalar.

Uchlamchi tuzilish

Uchinchi tuzilma polipeptid zanjirining fazoviy tuzilishidir. Strukturaviy ravishda, u turli xil shovqinlar bilan barqarorlashtirilgan ikkinchi darajali tuzilish elementlaridan iborat bo'lib, bunda gidrofob ta'sirlari muhim rol o'ynaydi. Uchinchi tuzilmani barqarorlashtirish quyidagilarni o'z ichiga oladi:

• kovalent aloqalar (ikkita sistein qoldig'i - disulfid ko'prigi),
• Bir-biriga qarama-qarshi zaryadlangan aminokislotalar qoldiqlari o'rtasidagi ion aloqalar,
• vodorod aloqalari
• hidrofobik o'zaro ta'sirlar. Atrofdagi suv molekulalari bilan o'zaro ta'sirlashganda, oqsil molekulasi aminokislotalarning nonpolyar yon guruhlari suvli eritmadan ajralib turishi uchun molekula yuzasida qutbli hidrofilik yon guruhlar paydo bo'lishi uchun katlanmış bo'ladi.

Proteinlarni yig'ish tamoyillarini o'rganish shuni ko'rsatdiki, ikkilamchi tuzilish darajasi va atom fazoviy tuzilishi o'rtasidagi boshqa darajani - katlama motifini (arxitektura, strukturaviy motif) ajratish qulaydir. Styling motivi oqsil zonasida ikkilamchi struktura elementlarini (a-spirallar va β-strandlar) o'zaro bog'liqligi bilan belgilanadi - ixcham globula, u o'z-o'zidan mavjud bo'lishi mumkin yoki boshqa domenlar bilan birga katta oqsilning bir qismi bo'lishi mumkin. Masalan, oqsillar tuzilishining o'ziga xos xususiyatlaridan birini ko'rib chiqing. O'ng tomondagi rasmda ko'rsatilgan globular oqsil, triosofosfatisomeraza, a / β-silindr deb nomlanadigan katlama motifiga ega: 8 parallel β-torlari 8 a-spiraldan tashkil topgan boshqa tsilindr ichida β-silindr hosil qiladi. Ushbu motif taxminan 10% oqsillarda uchraydi.

Ma'lumki, styling motiflari ancha konservativ bo'lib, na funktsional, na evolyutsion aloqaga ega bo'lmagan oqsillarda mavjud. Katlanadigan motiflarni aniqlash oqsillarning fizik yoki oqilona tasnifiga asoslanadi (masalan, CATH yoki SCOP).

Proteinning fazoviy tuzilishini aniqlash uchun rentgen nurlanishini tahlil qilish usullari, yadroviy magnit aks sado va mikroskopiyaning ba'zi turlari qo'llaniladi.

To'rtlamchi tuzilish

To'rtlamchi struktura (yoki subunit, domen) bitta protein kompleksida bir nechta polipeptid zanjirlarining o'zaro joylashishi.Proteinni to'rtlik tuzilishi bilan tashkil etadigan protein molekulalari ribosomalarda alohida-alohida hosil bo'ladi va faqat sintez tugagandan so'ng ular umumiy supramolekulyar tuzilishni hosil qiladi. To'rtlamchi protein bir xil va har xil polipeptid zanjirlarini o'z ichiga olishi mumkin. To'rtlamchi tuzilmaning barqarorlashishi Uchlamchi stabillashuvdagi kabi o'zaro ta'sirlarni o'z ichiga oladi. Supramolekulyar protein komplekslari o'nlab molekulalardan iborat bo'lishi mumkin.

Binoning turiga ko'ra tasniflash

Proteinlarni umumiy tuzilish turiga ko'ra uch guruhga bo'lish mumkin:

1. Fibrillalar oqsillari - polimerlardan iborat bo'lib, ularning tuzilishi odatda juda muntazam bo'lib, asosan turli zanjirlar orasidagi o'zaro ta'sir orqali quvvatlanadi. Ular mikrofilamentlar, mikrotubulalar, fibrillalarni hosil qiladi va hujayralar va to'qimalarning tuzilishini qo'llab-quvvatlaydi. Fibrillar oqsillariga keratin va kollagen kiradi.
2. Globulyar oqsillar suvda eriydi, molekulaning umumiy shakli ko'proq yoki kamroq sharsimon.
3. Membran oqsillari - hujayra membranasini kesib o'tadigan domenlarga ega, ammo ularning qismlari membrana ichidan hujayralararo muhitga va hujayra sitoplazmasiga chiqadi. Membran oqsillari retseptorlar rolini o'ynaydi, ya'ni ular signallarni uzatadi, shuningdek turli xil moddalarning transmembran tashishini ta'minlaydi. Protein tashuvchilari o'ziga xosdir, ularning har biri membrana orqali faqat ma'lum molekulalarni yoki ma'lum bir signal turini o'tkazadi.

Oddiy va murakkab oqsillar

Peptid zanjirlaridan tashqari, ko'plab oqsillarga aminokislotalar bo'lmagan guruhlar ham kiradi va ushbu mezon bo'yicha oqsillar ikkita katta guruhga bo'linadi - oddiy va murakkab oqsillar (oqsillar). Oddiy oqsillar faqat polipeptid zanjirlaridan iborat, murakkab oqsillar tarkibida aminokislotalar bo'lmagan yoki protez guruhlari ham mavjud. Protez guruhlarining kimyoviy tabiatiga qarab murakkab oqsillar orasida quyidagi sinflar ajralib turadi.

Kovalenta bog'langan uglevod qoldiqlarini protez guruhi sifatida o'z ichiga olgan glikoproteinlar, mukopolisakkarid qoldiqlarini o'z ichiga olgan glikoproteinlar proteoglikanlar subklassiga kiradi. Serin yoki treoninning gidroksil guruhlari odatda uglevod qoldiqlari bilan aloqani shakllantirishda ishtirok etadilar. Ko'pincha hujayradan tashqari oqsillar, xususan immunoglobulinlar glikoproteinlardir. Proteoglikanlarda uglevod qismi bo'ladi

Oqsil molekulasining umumiy massasining 95%, ular hujayralararo matritsaning asosiy tarkibiy qismidir.

2. Organizmlarning ko'payishining biologik ahamiyati. Ko'paytirish usullari.

1. Ko'paytirish va uning ahamiyati.

Reproduksiya - shunga o'xshash organizmlarning ko'payishi, buni ta'minlaydi

ko'p ming yillar davomida turlarning mavjudligi ko'payishga yordam beradi

turlarning shaxslari soni, hayotning uzluksizligi. Aseksual, jinsiy va

organizmlarning vegetativ ko'payishi.

2. Aseksual ko'payish eng qadimiy usul. Ichida

bitta organizm jinsiy a'zolardir, aksariyat hollarda jinsiy aloqada

ikki kishi. O'simliklarda spora yordamida aseksual ko'paytirish - bitta

ixtisoslashgan hujayralar. Yosunlar, moxlar, dukkaklilarning sport turlari bo'yicha tarqalishi.

talonchilik, ferns. O'simliklardagi sporalarning toshishi, ularning urug'lanishi va rivojlanishi

ularga qulay sharoitda yangi yordamchi organizmlar. Ko'p sonli odamning o'limi

noqulay sharoitlarga tushib qolgan bahs. Vujudga kelish ehtimoli kam

sporalardan yangi organizmlar, chunki ularda ozuqa moddalari mavjud va

fide ularni asosan atrof muhitga singdiradi.

3. Vegetativ ko'payish - o'simliklar bilan ko'paytirish

vegetativ organlardan foydalanish: havo yoki er osti kurtaklar, ildizning qismlari,

barg, tuber, piyoz. Bitta organizmning vegetativ ko'payishida ishtirok etish

yoki uning qismlari. Qizi o'simlikning ona bilan yaqinligi, xuddi shunday

onaning tanasini rivojlanishini davom ettiradi. Katta samaradorlik va

yordamchi organizm sifatida vegetativ ko'payish tabiatda

onalik qismidan tezroq hosil bo'ladi. Vegetativ misollar

naslchilik: rizomlardan foydalanish - vodiy zambagi, yalpiz, bug'doy va boshqalar, ildiz otish

tuproqqa tegib turgan pastki novdalar (qatlama) - smorodina, yovvoyi uzum, mo'ylov

- qulupnay, piyozchalar - lolalar, za'faron, krokus. Vegetativdan foydalanish

madaniy o'simliklarni o'stirishda parvarish qilish: kartoshka ildiz mevalar bilan o'sadi,

Lampochka - piyoz va sarimsoq, qatlama - smorodina va Bektoshi uzumni, ildiz

nasl - gilos, olxo'ri, so'qmoqlar - mevali daraxtlar.

4. Jinsiy ko'payish. Jinsiy ko'payishning mohiyati

urug 'hujayralari (gametalar) shakllanishida, erkak mikrob hujayrasi sintezi

(sperma) va urg'ochi (tuxum) - urug'lantirish va yangi rivojlanish

urug'lantirilgan tuxumdan qiz organizm. Urug'lantirish tufayli

xromosomalarning xilma-xil to'plamiga ega bo'lgan yordamchi organizm

turli irsiy belgilar, buning natijasida paydo bo'lishi mumkin

yashash muhitiga ko'proq moslashgan. Jinsiy ko'payish mavjudligi

yosunlar, moxlar, ferns, gimnospermalar va angiospermalar. Asorat

ularning evolyutsiyasi davrida o'simliklardagi jinsiy jarayon, eng murakkab ko'rinishi

urug 'o'simliklarida shakllanadi.

5. Urug'larning ko'payishi urug'lar yordamida,

gimnospermlar va angiospermalar (angiospermalar) uchun xarakterlidir

vegetativ ko'payish ham keng tarqalgan). Bosqichlarning ketma-ketligi

Urug'larning tarqalishi: changlatish - polenni pistilka, uning pichog'iga o'tkazish

urug'lanish, ikkita spermani ajratish orqali paydo bo'lishi, ularning rivojlanishi

ovulyatsiya, undan keyin bitta sperma tuxum bilan, boshqasi bilan

ikkilamchi yadro (angiospermlarda). Tuxumdonlar urug'ining shakllanishi -

embrion ozuqa moddalari bilan, va tuxumdon devorlaridan - homila. Urug '-

qulay sharoitda yangi o'simlikning urug'i unib chiqadi va birinchi marta

fide urug'ning ozuqaviy moddalari, so'ngra uning ildizlari bilan oziqlanadi

tuproqdan suv va minerallarni, barglarni esa karbonat angidridni singdira boshlaydi

quyosh nurlaridan havodan gaz. Yangi o'simlikning mustaqil hayoti.

Protein biofizikasi

Suv membranasi va makromolekulalarning ko'payishini hisobga olgan holda hujayradagi oqsilning fizik xususiyatlari (eng.) juda murakkab. Proteinning buyurtma qilingan "kristallga o'xshash tizim" - "aperiodik kristal" haqidagi gipotezasi rentgen nurlanishining diffraktsiya tahlili (1 angstromgacha), qadoqlashning yuqori zichligi, denaturatsiya jarayonining kooperativligi va boshqa dalillar bilan tasdiqlanadi.

Boshqa bir gipoteza foydasiga, intraglobulyar harakatlardagi oqsillarning suyuqlik xususiyatlariga (cheklangan otish yoki doimiy tarqalish modeli) neytron tarqoq eksperimentlar, Mossbauer spektroskopiyasi guvohlik beradi.

Umumjahon usul: ribosomal sintez

Proteinlar genlarda kodlangan ma'lumotlarga asoslanib tirik organizmlar aminokislotalardan sintezlanadi. Har bir oqsil aminokislotalar qoldiqlarining noyob ketma-ketligidan iborat bo'lib, ular oqsilni kodlaydigan genning nukleotid ketma-ketligi bilan aniqlanadi. Genetik kod bu DNK nukleotidlar ketma-ketligini (RNK orqali) aminokislotalar polipeptid zanjiriga o'tkazish usulidir. Ushbu kod RNKning kodon deb ataladigan trinukleotid qismlarining va oqsil tarkibiga kiradigan ba'zi aminokislotalarning mosligini aniqlaydi: masalan, AUG nukleotidlari ketma-ketligi metioninga to'g'ri keladi. DNK to'rt turdagi nukleotidlardan iborat bo'lganligi sababli, mumkin bo'lgan kodonlarning umumiy soni 64 ta va oqsillarda 20 ta aminokislotalar ishlatilganligi sababli ko'plab aminokislotalar bittadan ko'p kodon bilan belgilanadi. Uch kodon ahamiyatsiz: ular polipeptid zanjiri sintezi uchun to'xtash signallari bo'lib xizmat qiladi va tugatish kodonlari yoki to'xtash kodonlari deb ataladi.

Proteinlarni kodlaydigan genlar birinchi bo'lib RNK polimeraza fermentlari orqali xabarchi RNK (mRNK) ning nukleotid ketma-ketligiga aylantiriladi. Aksariyat hollarda tirik organizmlarning oqsillari ribosomalarda - hujayralar sitoplazmasida joylashgan ko'p komponentli molekulyar mashinalarda sintezlanadi. Polipeptid zanjirini mRNA matritsasida ribosoma orqali sintez qilish jarayoni tarjima deb nomlanadi.

Ribosomal oqsil sintezi tubdan prokaryotlar va eukaryotlarda bir xil, ammo ba'zi tafsilotlarda farq qiladi. Shunday qilib, prokaryotik mRNKni ribosomalar tomonidan oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligiga transkripsiya qilinganidan keyin yoki uning tugashidan oldin darhol o'qish mumkin. Tarjima boshlanishidan oldin, eukaryotlarda asosiy transkript avval bir qator modifikatsiyadan o'tib, sitoplazma tomonga (ribosoma joylashgan joyga) o'tishi kerak. Proteinlar sintezi tezligi prokaryotlarda yuqori va sekundiga 20 aminokislotalarga erishishi mumkin.

Tarjima boshlanishidan oldin ham aminoaksil-tRNK sintetaza fermentlari aminokislotalarni tegishli transport RNK (tRNK) ga biriktiradilar. Antikodon deb ataladigan tRNK mintaqasi mRNK kodoni bilan birlashtirishi mumkin va shu bilan genetik kodga muvofiq tRNKga biriktirilgan aminokislotalar qoldig'ini polipeptid zanjiriga kiritilishini ta'minlaydi.

Tarjima qilish, ishga tushirishning boshlang'ich bosqichida qo'zg'atuvchi (odatda metionin) kodon ribosomaning kichik bo'linmasi tomonidan tan olinadi, unga aminokislotalangan metionin tRNK qo'zg'atilish oqsil omillari yordamida biriktiriladi. Boshlang'ich kodonni tanib bo'lgach, katta bo'linma ribosomaning kichik bo'linmasiga qo'shiladi va tarjimaning ikkinchi bosqichi, bo'shliqqa o'tish boshlanadi. MRNKning 5'-dan 3'-oxirigacha ribosomaning har bir bosqichida bitta kodon uning o'rtasida vodorod aloqalari hosil bo'lib, unga qo'shimcha aminokislotalar qoldig'i biriktirilgan transport RNK hosil bo'ladi. O'sayotgan peptidning oxirgi aminokislotasi qoldig'i va tRNKga biriktirilgan aminokislotalar qoldig'i o'rtasida peptid aloqasi hosil bo'lishi ribosomaning peptidil transferaza markazini tashkil etuvchi ribosomal RNK (rRNK) bilan katalizlanadi. Ushbu markaz azot va uglerod atomlarini reaktsiyaning o'tishi uchun qulay bo'lgan joyga joylashtiradi. Tarjima qilishning uchinchi va oxirgi bosqichi, to'xtatish, ribosoma to'xtash kodoniga etib kelganida sodir bo'ladi, shundan so'ng oqsilni to'xtatish omillari oxirgi tRNK va polipeptid zanjiri o'rtasidagi bog'lanishni sidrlashni to'xtatadi. Ribosomalarda oqsillar har doim N- dan C-terminalgacha sintezlanadi.

Neribosomal sintez

Pastki zamburug'lar va ba'zi bakteriyalarda, odatda kichik va g'ayrioddiy tuzilishga ega bo'lgan peptidlarning biosintezi qo'shimcha (ribosomal yoki multenzimsiz) usuli ma'lum.Ushbu peptidlarning, odatda ikkilamchi metabolitlarning sintezi yuqori molekulyar og'irlikdagi protein kompleksi, NRS sintazasi, ribosomalarning bevosita ishtirokisiz amalga oshiriladi. NRS sintazasi odatda aminokislotalarni tanlaydigan, peptid aloqasini hosil qiluvchi va sintezlangan peptidni chiqaradigan bir nechta domenlardan yoki alohida oqsillardan iborat. Ushbu domenlar birgalikda modulni tashkil qiladi. Har bir modul bitta aminokislotaning sintez qilingan peptidga qo'shilishini ta'minlaydi. Shunday qilib, NRS sintazalari bitta yoki bir nechta modullardan iborat bo'lishi mumkin. Ba'zan, bu komplekslar L-aminokislotalarni D-shaklga izomerlash qobiliyatiga ega (oddiy shakl).

Kimyoviy sintez

Qisqa oqsillarni organik sintez usullari, masalan, kimyoviy bog'lanish yordamida kimyoviy usulda sintez qilish mumkin. Ko'pincha peptidning kimyoviy sintezi ribosomalardagi biosintezdan farqli o'laroq, C oxiridan N-oxirigacha bo'ladi. Kimyoviy sintez usuli qisqa immunogen peptidlarni (epitoplar) ishlab chiqaradi, ular keyinchalik antikorlar yoki gibridomalarni olish uchun hayvonlarga yuboriladi. Bundan tashqari, ushbu usul ma'lum fermentlarning ingibitorlarini olish uchun ham qo'llaniladi. Kimyoviy sintez odatdagi oqsillarda topilmaydigan aminokislotalar qoldiqlarini, masalan, ularning yon zanjirlariga yopishtirilgan flüoresan yorliqlari bo'lganlarni kiritishga imkon beradi. Oqsillarni sintez qilishning kimyoviy usullari bir qator cheklovlarga ega: ular oqsil uzunligi 300 dan oshiq aminokislotalar qoldiqlari bilan samarasiz, sun'iy ravishda sintezlangan oqsillar tartibsiz uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lishi mumkin va xarakterli post-translatsiya o'zgarishlaridan iborat (pastga qarang).

Post-tarjimali modifikatsiya

Tarjima tugagandan so'ng, ko'pgina oqsillar keyingi kimyoviy modifikatsiyadan o'tib, tarjimadan keyingi modifikatsiya deb nomlanadi. Proteinlarning tarjimadan keyingi modifikatsiyasining ikki yuzdan ortiq variantlari ma'lum.

Post-translyatsion modifikatsiyalar hujayradagi oqsillarning umrini, ularning fermentativ faolligini va boshqa oqsillar bilan o'zaro munosabatlarini tartibga solishi mumkin. Ba'zi hollarda, post-tarjimali modifikatsiyalar oqsil kamolotining majburiy bosqichidir, aks holda u funktsional jihatdan faol emas. Masalan, insulin va boshqa ba'zi gormonlarning kamoloti bilan polipeptid zanjirining cheklangan proteolizi talab etiladi, plazma membranasi oqsillarining kamolotga kelishi bilan esa glikozillanish talab etiladi.

Post-translational modifikatsiyalari noyob bo'lgangacha keng tarqalgan va noyob bo'lishi mumkin. Umumjahon modifikatsiyaning misoli - vaqtincha oqlash (qisqa vaqtli oqsilning bir necha molekulalari zanjirini oqsilga bog'lash), bu proteazoma tomonidan oqsilning ajralishi uchun signal bo'lib xizmat qiladi. Yana bir keng tarqalgan modifikatsiya glikozillanishdir - bu inson oqsillarining taxminan yarmi glikozillanadi. Kamyob modifikatsiyaga tirozin / detirozinatsiya va tubulinning poliglisillanishi kiradi.

Bitta oqsil bir xil modifikatsiyaga uchraydi. Shunday qilib, turli xil sharoitlarda histonlar (eukaryotlarda xromatinning tarkibiga kiradigan oqsillar) 150 dan ortiq turli xil modifikatsiyaga uchraydi.

Post-tarjimali modifikatsiyalar quyidagilarga bo'linadi.

• asosiy kontaktlarning zanglashiga olib keladigan o'zgarishlar,
  • N-terminal metionin qoldig'ining darzligi,
  • cheklangan proteoliz - uchidan oqadigan qismni olib tashlash (signal ketma-ketligi) yoki ba'zi hollarda molekula o'rtasida (insulinning etilishi)
  • turli xil kimyoviy guruhlarning erkin amino va karboksil guruhlariga qo'shilishi (N-asilasyon, miristoylash va boshqalar),
• aminokislotalarning yon zanjirlarini o'zgartirish,
  • kichik kimyoviy guruhlarning qo'shilishi yoki bo'linishi (glikozillanish, fosforlanish va boshqalar),
  • lipidlar va uglevodorodlarning qo'shilishi,
  • aminokislotalarning standart qoldiqlarini nostandartga almashtirish (sitrulin hosil bo'lishi);
  • sistein qoldiqlari o'rtasida disulfid ko'priklarining shakllanishi,
• mayda oqsillarni qo'shilishi (sumoylatsiya va vaqtni ajratish).

Hujayra ichidagi transport va saralash

Eukaryotik hujayraning sitoplazmasida sintezlangan oqsillarni turli hujayrali organoidlarga o'tkazish kerak: yadro, mitoxondriya, endoplazmatik retikulum (EPR), Golgi apparati, lizosomalar va boshqalar va ba'zi oqsillar hujayradan tashqari muhitga kirishi kerak. Hujayraning ma'lum bir qismiga kirish uchun oqsilning o'ziga xos yorlig'i bo'lishi kerak. Aksariyat hollarda bunday yorliq oqsilning o'zi aminokislotalar ketma-ketligining bir qismidir (etakchi peptid yoki oqsilning signal ketma-ketligi), ammo ba'zi hollarda oqsilga biriktirilgan oligosakkaridlar bu yorliqdir.

Proteinlarni EHShda tashish ular sintez qilinganligi sababli amalga oshiriladi, chunki ribosomalar oqsillarni sintez qiluvchi signallar ketma-ketligi bilan EPRning tashqi membranasidagi maxsus oqsillarga "o'tiradilar". EPRdan Golgi apparati va u erdan lizosomalar va tashqi membrana yoki hujayradan tashqari muhitga oqsillar vesikulyar transport orqali kiradi. Yadro lokalizatsiyasi signaliga ega bo'lgan oqsillar yadro bo'shlig'i orqali yadroga kiradi. Mitokondriya va xloroplastlarda mos keladigan signal ketma-ketligiga ega bo'lgan oqsillar, oqsillarni transplantatorning maxsus teshiklari orqali chaperones ishtirokida kirib boradi.

Tarkibni saqlash va buzilish

Oqsillarning to'g'ri fazoviy tuzilishini ta'minlash ularning normal ishlashi uchun juda muhimdir. Oqsillarning noto'g'ri yig'ilishi ularning to'planishiga olib keladi, bu mutatsiyalar, oksidlanish, stress holatlari yoki hujayra fiziologiyasidagi global o'zgarishlar tufayli yuzaga keladi. Oqsillarni to'plash qarishning xarakterli belgisidir. Proteinning noto'g'ri to'planishi bu sistolik fibroz, lizosomal to'planish kasalligi kabi kasalliklarning sababi yoki kuchayishi deb ishoniladi. shuningdek neyrodejenerativ kasalliklar (Altsgeymer, Xantington va Parkinson).

Hujayra evolyutsiyasi jarayonida oqsillarning to'planishiga qarshi turadigan to'rtta asosiy mexanizm ishlab chiqilgan. Dastlabki ikkita - kateteronlar va proteazlar yordamida parchalanish (qayta yig'ish) bakteriyalarda ham, yuqori organizmlarda ham uchraydi. Avtofagiya va noto'g'ri katlanmış oqsillarning maxsus membranalanmagan organellalarda to'planishi eukaryotlarga xosdir.

Oqsillarning denaturatsiyadan keyin to'g'ri uch o'lchamli tuzilishini tiklash qobiliyati, oqsilning yakuniy tuzilishi haqidagi barcha ma'lumotlar uning aminokislotalar ketma-ketligida ekanligi haqida faraz qilishga imkon berdi. Hozirgi vaqtda oqsilning barqaror tuzilishi minimal erkin energiyaga ega degan nazariya ushbu polipeptidning boshqa mumkin bo'lgan konformatsiyalari bilan taqqoslanadi.

Hujayralarda oqsillar guruhi mavjud bo'lib, ularning vazifasi ribosomada sintez qilinganidan keyin boshqa oqsillarning to'g'ri to'planishini ta'minlash, shikastlangandan keyin oqsillarning tuzilishini tiklash, shuningdek oqsil komplekslarini yaratish va tarqalishidir. Ushbu oqsillarga xakeronlar deyiladi. Hujayradagi ko'plab cheteronlarning kontsentratsiyasi atrof-muhit haroratining keskin oshishi bilan ortadi, shuning uchun ular Hsp guruhiga kiradi (inglizcha issiqlik zarbasi oqsillari - issiqlik zarbasi oqsillari). Tananing ishlashi uchun kaperonlarning normal ishlashining ahamiyatini odam ko'zining linzalari tarkibiga kiruvchi a-kristallin shaperon misolida ko'rish mumkin. Ushbu protein tarkibidagi mutatsiyalar oqsillarning to'planishi natijasida ob'ektivning bulutlanishiga va natijada kataraktaga olib keladi.

Agar oqsillarning uchinchi tuzilishi tiklanmasa, ular hujayra tomonidan yo'q qilinadi. Oqsillarni emiradigan fermentlarga proteazlar deyiladi.Substrat molekulasi hujum qiladigan joyda proteolitik fermentlar endopeptidazalar va ekzopeptidazalarga bo'linadi:

• Endopeptidazalar yoki proteinazalar peptid zanjiri ichidagi peptid aloqalarini uzishadi. Ular substratlarning qisqa peptid ketma-ketligini taniydilar va bog'laydilar va ma'lum aminokislotalar qoldiqlari orasidagi aloqalarni nisbatan gidrolizlaydilar.
• Exopeptidazalar peptidlarni zanjirning chetidan gidroliz qiladi: N-terminaldan aminopeptidazalar, C-terminaldan karboksipeptidazalar. Nihoyat, dipeptidazalar faqat dipeptidlarni yopishadi.

Kataliz mexanizmiga ko'ra, Biokimyo va molekulyar biologiya xalqaro ittifoqi proteazlarning bir nechta sinflarini, shu jumladan serin proteazlarini, aspartik proteazalarni, sistein proteazlarini va metalloproteazlarni aniqlaydi.

Proteazning maxsus turi bu proteasoma, eukaryotlar, arxeeya va ba'zi bakteriyalarning yadrosi va sitoplazmasida mavjud bo'lgan katta multisubunit proteaz.

Maqsadli oqsil proteazoma tomonidan ushlanib qolishi uchun unga ozgina vaqtincha oqsilni biriktirib belgilanishi kerak. Ubikuitinning qo'shimcha reaktsiyasi ubiquuitin ligase fermenti tomonidan katalizlanadi. Birinchi ubiquitin molekulasining oqsilga qo'shilishi ubiquitin molekulalarining keyingi qo'shilishi uchun ligalar uchun signal bo'lib xizmat qiladi. Natijada, protiazom bilan bog'laydigan va maqsadli oqsilning parchalanishini ta'minlaydigan oqsilga polyubiquitin zanjiri birikadi. Umuman olganda, ushbu tizim vaqtincha oqsilga bog'liq protein buzilishi deb ataladi. 80-90% hujayra ichidagi oqsillarning emirilishi proteasoma ishtirokida sodir bo'ladi.

Peroksisomlardagi oqsillarning emirilishi ko'plab hujayrali jarayonlar, shu jumladan hujayra aylanishi, genlarning ifoda etilishini tartibga solish va oksidlanish stressiga qarshi kurashish uchun muhimdir.

Avtofagiya - bu uzoq umr ko'rgan biomolekulalarning, xususan oqsillarning, shuningdek, lizosomalardagi (sutemizuvchilarda) yoki vakuolalardagi (xamirturushdagi) organellalarning parchalanish jarayoni. Avtofagiya har qanday normal hujayraning hayotiy faoliyatiga hamroh bo'ladi, ammo ozuqa moddalarining etishmasligi, sitoplazmada shikastlangan organellalarning mavjudligi va nihoyat sitoplazmda qisman denatüratsiyalangan oqsillar va ularning agregatlari hujayralardagi avtofagiya jarayonlarini kuchaytirish uchun rag'batlantiruvchi vosita bo'lishi mumkin.

Avtofagiyaning uch turi ajralib turadi: mikroavtofagiya, makroavtofagiya va cheteronga bog'liq avtofagiya.

Mikroavtofagiya paytida lizosoma tomonidan makromolekulalar va hujayra membranalari parchalanadi. Shu tarzda, hujayra oqsillarni energiya etishmasligi yoki qurilish materiallari etishmasligi bilan hazm qilishi mumkin (masalan, ochlik paytida). Ammo mikroavtofagiya jarayonlari normal sharoitda sodir bo'ladi va umuman ajralib turadi. Ba'zida mikroavtofagiya paytida organoidlar hazm qilinadi, masalan, peroksisomlarning mikroavtofagiyasi va hujayraning yashovchan saqlanib turadigan yadrolarning qisman mikroavtofagi xamirturushda tasvirlangan.

Makroavtofagiyada sitoplazmaning bir qismi (ko'pincha har qanday organoid mavjud) endoplazmatik retikulumning qudug'iga o'xshash membrana bo'limi bilan o'ralgan. Natijada, ushbu sayt sitoplazmaning qolgan qismidan ikki membranaga bo'linadi. Bunday ikki membranali organellalarga avtofagosomalar deyiladi. Avtofagosomalar lizosomalar bilan birlashib, avtofagolizosomalarni hosil qiladi, bunda organellalar va avtofagosomalarning qolgan qismi hazm qilinadi. Ko'rinishidan, makroavtofagiya ham tanlanmaydi, ammo ko'pincha uning yordamida hujayra "eskirgan" organoidlardan (mitoxondriya, ribosomalar va boshqalar) qutulishi mumkinligi ta'kidlangan.

Avtofagiyaning uchinchi turi shaperonga bog'liq. Ushbu usulda qisman denatüratsiyalangan oqsillarni sitoplazma orqali lizosoma membranasi orqali uning bo'shlig'iga yo'naltirish, ular hazm qilinadigan joyda amalga oshiriladi. Faqatgina sutemizuvchilarda tasvirlangan ushbu avtofagiya stress tufayli yuzaga keladi.

JUNQ va IPOD

Stress sharoitida, eukaryotik hujayra ko'p miqdordagi denatüre qilingan oqsillarning to'planishiga dosh berolmasa, ularni vaqtincha organellalarning ikki turidan biriga - JUNQ va IPOD (ingliz) ga yuborish mumkin. .

JUNQ (ing. JUxta yadro sifatini nazorat qilish bo'limi) yadro membranasining tashqi tomoni bilan bog'liq bo'lib, sitoplazma ichiga tez o'tishi mumkin bo'lgan vaqtincha oqsillarni, shuningdek shaperonlarni va proteasomalarni o'z ichiga oladi. JUNQning mo'ljallangan vazifasi oqsillarni ko'paytirish va / yoki ularni pasaytirishdir.

IPOD (inglizcha erimaydigan oqsillar koni - erimaydigan oqsillarning saqlanadigan joyi) markaziy vakuol yaqinida joylashgan va amiloid hosil qiluvchi oqsillarning harakatsiz agregatlarini o'z ichiga oladi. Ushbu oqsillarning IPODda to'planishi ularning normal hujayra tuzilmalari bilan o'zaro ta'siriga to'sqinlik qilishi mumkin, shuning uchun bu qo'shilish himoya funktsiyasiga ega deb ishoniladi.

Organizmdagi oqsillarning vazifalari

Boshqa biologik makromolekulalar kabi (polisakkaridlar, lipidlar va nuklein kislotalar), oqsillar barcha tirik organizmlarning ajralmas qismidir va hujayraning hayotida muhim rol o'ynaydi. Proteinlar metabolik jarayonlarni amalga oshiradilar. Ular hujayra ichidagi tuzilmalarning bir qismi - hujayralararo bo'shliqqa chiqariladigan organellalar va sitoskeleton bo'lib, ular hujayralar o'rtasida uzatiladigan signal vazifasini o'tashi, oziq-ovqat gidrolizi va hujayralararo modda hosil bo'lishida qatnashishi mumkin.

Proteinlarni funktsiyalariga ko'ra tasniflash juda o'zboshimchalik bilan amalga oshiriladi, chunki bitta protein bir necha funktsiyalarni bajarishi mumkin. Bunday ko'p funktsionallikning yaxshi o'rganilgan namunasi lizil tRNK sintetaza, aminoksil tRNK sintetazalari sinfidan olingan ferment bo'lib, u nafaqat lizin qoldig'ini tRNKga qo'shibgina qolmay, balki bir nechta genlarning transkripsiyasini ham tartibga soladi. Proteinlar fermentativ faoliyati tufayli ko'plab funktsiyalarni bajaradilar. Shunday qilib, fermentlar miyozin motor oqsili, tartibga soluvchi protein kinaz oqsillari, transport oqsili natriy-kaliy adenosin trifosfataza va boshqalar.

Katalitik funktsiya

Oqsillarning tanadagi eng taniqli funktsiyasi turli xil kimyoviy reaktsiyalarning katalizidir. Fermentlar bu o'ziga xos katalitik xususiyatlarga ega bo'lgan oqsillar, ya'ni har bir ferment bir yoki bir nechta shunga o'xshash reaktsiyalarni katalizlaydi. Fermentlar murakkab molekulalarning parchalanishini (katabolizm) va ularning sintezini (anabolizm), shu jumladan DNK replikatsiyasini va tuzatish va matritsali RNK sintezini katalizlaydi. 2013 yilga kelib 5000 dan ortiq ferment tavsiflangan. Enzimatik kataliz natijasida reaktsiyaning tezlashishi juda katta bo'lishi mumkin: orotidin-5'-fosfat dekarboksilaza fermenti katalizatsiyalagan reaktsiya, masalan katalizlanmaganga nisbatan 10 17 marta tezlashadi (orotik kislotaning dekarboksilatsiyasining yarim umri 78 yil va fermentsiz fermentlarsiz). Fermentga birikadigan va reaktsiya natijasida o'zgaradigan molekulalar substratlar deyiladi.

Odatda fermentlar yuzlab aminokislotalar qoldiqlaridan iborat bo'lishiga qaramay, ularning ozgina qismi substrat bilan o'zaro ta'sir qiladi va hatto kichikroq miqdordagi - ko'pincha birlamchi tuzilishda bir-biridan juda uzoq bo'lgan 3-4 aminokislota qoldiqlari to'g'ridan-to'g'ri katalizda ishtirok etadi. Substrat va katalizning bog'lanishini ta'minlaydigan ferment molekulasining qismi faol markaz deb ataladi.

1992 yilda Xalqaro biokimyo va molekulyar biologiya ittifoqi ular tomonidan katalizatsiyalangan reaktsiyalar turiga asoslangan fermentlarning ierarxik nomenklaturasining so'nggi variantini taklif qilishdi. Ushbu nomenklatura bo'yicha fermentlarning nomlari har doim ham bir xil bo'lishi kerak -asoslari va katalizatsiyalangan reaktsiyalar va ularning substratlari nomlaridan hosil bo'ladi. Har bir fermentga individual kod beriladi, uning yordamida fermentlar ierarxiyasidagi o'rnini aniqlash oson.Katalizatsiyalangan reaktsiyalar turiga ko'ra barcha fermentlar 6 sinfga bo'linadi:

• CF 1: redoks reaktsiyalarini katalizlovchi oksidlanganüktazalar,
• CF 2: Kimyoviy guruhlarning bitta substratdan molekuladan boshqasiga o'tkazilishini katalizlovchi transferazalar,
• CF 3: kimyoviy birikmalar gidrolizini katalizlovchi gidrolazalar,
• CF 4: Kimyoviy aloqalarni gidrolizsiz parchalanishini katalizlovchi mahsulotlardan birida qo'shaloq birikma hosil qiluvchi lyazalar,
• CF 5: Substrat molekulasidagi tarkibiy yoki geometrik o'zgarishlarni katalizlovchi izomerazalar,
• CF 6: ATP difosfat aloqasi yoki shunga o'xshash trifosfat gidrolizlanishi natijasida substratlar o'rtasida kimyoviy bog'lanish hosil bo'lishini katalizlovchi ligatlar.

Tarkibiy funktsiya

Sitoskeletning tarkibiy oqsillari o'ziga xos armatura sifatida hujayralarga va ko'plab organoidlarga shakl beradi va hujayralar shaklini o'zgartirishda ishtirok etadi. Aksariyat tarkibiy oqsillar filamentli: aktin va tubulin monomerlari, masalan, globulyar, eriydigan oqsillardir, ammo polimerizatsiya natijasida ular sitoskeletonni tashkil etuvchi uzun iplarni hosil qiladi, bu hujayraning shakllanishini ta'minlaydi. Kollagen va elastin biriktiruvchi to'qima (masalan, xaftaga) hujayralararo moddaning asosiy tarkibiy qismidir, sochlar, tirnoqlar, qush patlari va ba'zi qobiqlar boshqa keratinning tarkibiy oqsilidan iborat.

Himoya funktsiyasi

Oqsillarning himoya funktsiyalarining bir necha turlari mavjud:

1. Jismoniy himoya. Tananing jismoniy himoyasi biriktiruvchi to'qimalarning hujayralararo moddasi (suyaklar, xaftaga, tendonlar va terining chuqur qatlamlari (dermis)), keratin, tug'yonga ketgan qalqonlar, sochlar, tuklar, shoxlar va epidermisning boshqa hosilalari asosini tashkil etuvchi kollagen bilan ta'minlanadi. Odatda, bunday oqsillar strukturaviy funktsiyaga ega bo'lgan oqsillar deb hisoblanadi. Ushbu guruh oqsillariga misollar qon ivishida ishtirok etadigan fibrinogen va trombindir.
2. Kimyoviy himoya. Toksinlarning oqsil molekulalariga bog'lanishi ularning detoksifikatsiyasini ta'minlaydi. Zaharlarni parchalaydigan yoki eriydigan shaklga aylantiradigan jigar fermentlari odamlarda detoksifikatsiyada juda muhim rol o'ynaydi, bu ularning tanadan tezda yo'q qilinishiga yordam beradi.
3. Immunitetni himoya qilish. Qon va tanadagi boshqa suyuqliklarni tashkil etadigan oqsillar organizmning patogenlarning shikastlanishiga va hujumiga qarshi mudofaa reaktsiyasida ishtirok etadi. Komplement tizimining oqsillari va antijismlar (immunoglobulinlar) ikkinchi guruh oqsillariga tegishli bo'lib, ular bakteriyalar, viruslar yoki xorijiy oqsillarni zararsizlantiradilar. Adaptiv immunitet tizimining bir qismi bo'lgan antikorlar, tanaga begona moddalarga, antijenlarga birikadi va shu bilan ularni zararsizlantiradi, ularni yo'q qilish joylariga yo'naltiradi. Antikorlar hujayralararo bo'shliqqa chiqarilishi yoki plazmotsitlar deb nomlangan ixtisoslashtirilgan B-limfotsitlarning membranalarida mahkamlanishi mumkin.

Tartibga solish funktsiyasi

Hujayralar ichidagi ko'plab jarayonlar energiya manbai ham, hujayra uchun qurilish materiallari sifatida ham xizmat qilmaydigan protein molekulalari tomonidan boshqariladi. Ushbu oqsillar hujayra aylanishi, transkripsiya, tarjima, splicing, boshqa oqsillarning faolligi va boshqa ko'plab jarayonlarda hujayralarning rivojlanishini tartibga soladi. Proteinlar fermentativ faollik tufayli (masalan, oqsil kinazalari) yoki boshqa molekulalar uchun maxsus bog'lanish tufayli tartibga solish funktsiyasini bajaradilar. Shunday qilib, transkripsiya omillari, faollashtiruvchi oqsillar va repressor oqsillari, ularning tartibga solish ketma-ketligi bilan bog'lanib, genlarning transkripsiya intensivligini tartibga solishlari mumkin. Tarjima darajasida ko'plab mRNAlarni o'qish oqsil omillarining qo'shilishi bilan ham tartibga solinadi.

Hujayralararo jarayonlarni tartibga solishda eng muhim rolni oqsil kinazalari va oqsil fosfatazalari - boshqa oqsillarning faolligini kuchaytiradigan yoki ularga to'sqinlik qiluvchi yoki fosfat guruhlarini yo'q qiladigan fermentlar o'ynaydi.

Signal funktsiyasi

Proteinlarning signal funktsiyasi - bu oqsillarning signal beruvchi moddalar bo'lib, hujayralar, to'qimalar, organlar va organizmlar o'rtasida signallarni uzatish qobiliyatidir. Ko'pincha, signal funktsiyasi regulyator bilan birlashtiriladi, chunki ko'p hujayrali hujayra ichidagi tartibga soluvchi oqsillar ham signallarni uzatadilar.

Signal funktsiyasi gormon oqsillari, sitokinlar, o'sish omillari va boshqalar tomonidan amalga oshiriladi.

Gormonlar qon orqali tashiladi. Ko'pincha hayvonlar gormonlari oqsillar yoki peptidlardir. Gormonni uning retseptoriga bog'lanishi hujayraning javobini chaqiradigan signaldir. Gormonlar qon va hujayralardagi moddalar kontsentratsiyasini, o'sish, ko'payish va boshqa jarayonlarni tartibga soladi. Bunday oqsillarning misoli qondagi glyukoza kontsentratsiyasini tartibga soluvchi insulindir.

Hujayralar hujayralararo modda orqali uzatiladigan signalizatsiya oqsillari yordamida bir-biri bilan o'zaro ta'sirlashadi. Bunday oqsillarga, masalan, sitokinlar va o'sish omillari kiradi.

Sitokinlar peptid signalizatsiya molekulalaridir. Ular hujayralar o'rtasidagi o'zaro munosabatlarni tartibga soladi, ularning yashovchanligini aniqlaydi, o'sishni rag'batlantiradi yoki inhibe qiladi, funktsional faoliyat va apoptozni kuchaytiradi, immun, endokrin va asab tizimlarining muvofiqlashuvini ta'minlaydi. Sitokinlarning misoli o'simtaning nekroz omilidir, bu tananing hujayralari o'rtasida yallig'lanish signallarini uzatadi.

Zaxira (kutish) funktsiyasi

Bunday oqsillarga o'simliklarning urug'larida (masalan, 7S va 11S globulinlari) va hayvonlarning tuxumlarida energiya va modda manbai sifatida saqlanadigan zaxira oqsillar kiradi. Organizmda bir qator boshqa oqsillar aminokislotalar manbai sifatida ishlatiladi, ular o'z navbatida metabolik jarayonlarni tartibga soluvchi biologik faol moddalarning prekursorlari hisoblanadi.

Retseptorlari funktsiyasi

Protein retseptorlari sitoplazmda ham joylashishi va hujayra membranasiga qo'shilishi mumkin. Retseptor molekulasining bir qismi signal oladi, bu ko'pincha kimyoviy modda tomonidan ta'minlanadi, ba'zi hollarda - engil, mexanik stress (masalan, cho'zish) va boshqa stimullar. Signal molekulaning ma'lum bir qismi - retseptorlari oqsiliga tushganda, uning konformatsion o'zgarishlari sodir bo'ladi. Natijada, boshqa hujayra tarkibiy qismlariga signal yuboradigan molekulaning boshqa qismining konformatsiyasi o'zgaradi. Signal uzatishning bir nechta mexanizmi mavjud. Ba'zi retseptorlar ma'lum bir kimyoviy reaktsiyani kataliz qiladi, boshqalari signal ta'sirida ochiladigan yoki yopiladigan ion kanallari bo'lib xizmat qiladi, boshqalari esa hujayra ichidagi mediatsiya molekulalarini maxsus bog'laydi. Membranali retseptorlarda signal molekulasi bilan bog'laydigan molekulaning bir qismi hujayra yuzasida, signal uzatuvchi domen esa ichkarida bo'ladi.

Dvigatel (vosita) funktsiyasi

Dvigatel oqsillarining butun bir guruhi tananing harakatlanishini, masalan, mushaklarning qisqarishini, shu jumladan lokomotorlikni (miyozinni), tanadagi hujayralar harakatini (masalan, leykotsitlarning ameoboid harakati), kiliya va flagella harakatini, shuningdek faol va yo'naltirilgan hujayra ichidagi transportni (kinesin, dein) ta'minlaydi. . Dininlar va kinesinlar energiya manbai sifatida ATP gidrolizidan foydalangan holda molekulalarni mikrotubulalar bo'ylab tashadilar. Dineinlar molekulalar va organellalarni hujayraning periferik qismlaridan santrosomaga, kinesinlar esa teskari tomonga yo'naladilar. Dineinlar, shuningdek, kuklalar va eukaryotlarning flagellalari harakati uchun javobgardir. Miyozinning sitoplazmatik variantlari molekulalar va organoidlarni mikrofilamentlar orqali tashishda qatnashishi mumkin.

Moddalar almashinuvidagi oqsillar

Ko'pgina mikroorganizmlar va o'simliklar 20 ta standart aminokislotalarni, shuningdek sitrulin kabi qo'shimcha (nostandart) aminokislotalarni sintez qilishi mumkin.Ammo aminokislotalar atrof muhitda bo'lsa, hatto mikroorganizmlar ham aminokislotalarni hujayralarga tashib, biosintetik yo'llarini yopib, energiyani tejashadi.

Hayvonlar sintez qila olmaydigan aminokislotalarga zarurat deyiladi. Biosintetik yo'llardagi asosiy fermentlar, masalan, aspartatdan lizin, metionin va treonin hosil bo'lishining birinchi bosqichini katalizlaydigan aspartat kinaz hayvonlarda yo'q.

Hayvonlar asosan aminokislotalarni oziq-ovqat tarkibidagi oqsillardan oladi. Proteinlar hazm paytida yo'q qilinadi, bu odatda oqsilning denaturatsiyasi bilan uni kislotali muhitga joylashtirish va proteaz deb nomlangan fermentlar yordamida gidroliz qilish bilan boshlanadi. Ovqat hazm qilish natijasida olingan ba'zi aminokislotalar tana oqsillarini sintez qilish uchun ishlatiladi, qolganlari glyukoneogenez paytida glyukozaga aylanadi yoki Krebs tsiklida ishlatiladi. Proteinni energiya manbai sifatida ishlatish ro'za tutish sharoitida juda muhimdir, bunda tananing o'z oqsillari, ayniqsa mushaklari energiya manbai bo'lib xizmat qiladi. Aminokislotalar tanadagi ovqatlanishda azotning muhim manbaidir.

Inson oqsilini iste'mol qilishning yagona standartlari yo'q. Katta ichak mikroflorasi protein normalarini tayyorlashda hisobga olinmaydigan aminokislotalarni sintez qiladi.

O'rganish usullari

Oqsillarning tuzilishi va vazifalari tozalangan preparatlarda ham o'rganiladi in vitrova tirik organizmdagi tabiiy muhitda jonli ravishda. Nazorat qilinadigan sharoitlarda sof oqsillarni o'rganish ularning funktsiyalarini aniqlash uchun foydalidir: fermentlarning katalitik faolligini kinetik xususiyatlari, turli substratlar uchun nisbiy yaqinlik va boshqalar. Proteinlarni o'rganish jonli ravishda hujayralarda yoki butun organizmda ular qayerda ishlashi va faoliyati qay tarzda tartibga solinishi haqida qo'shimcha ma'lumot berishadi.

Molekulyar va hujayrali biologiya

Molekulyar va hujayrali biologiya usullari hujayradagi oqsillarning sintezi va lokalizatsiyasini o'rganish uchun keng qo'llaniladi. Mahalliylashtirishni o'rganish usuli "reportyor" ga ulangan, masalan, yashil lyuminestsent oqsil (GFP) bilan bog'langan, o'rganilayotgan oqsildan tashkil topgan hujayradagi kimyoviy oqsil sinteziga asoslangan holda keng qo'llaniladi. Bunday oqsilning hujayradagi joylashishini flüoresan mikroskop yordamida ko'rish mumkin. Bundan tashqari, oqsillarni taniydigan antikorlar yordamida vizual ravishda ko'rish mumkin, bu esa o'z navbatida floresan yorlig'ini olib yuradi. Ko'pincha, o'rganilayotgan oqsil bilan bir vaqtda, endoplazmatik retikulum, Golgi apparati, lizosomalar va vakuolalar kabi organellalarning ma'lum bo'lgan oqsillari vizual ravishda aniqlanadi, bu esa o'rganilayotgan oqsilning lokalizatsiyasini aniqroq aniqlash imkonini beradi.

Immunohistokimyoviy usullar odatda namunalarda o'rganilgan oqsilning lokalizatsiyasi va miqdorini taqqoslashga imkon beradigan lyuminestsent yoki rangli mahsulot hosil bo'lishini katalizlovchi fermentlarga biriktirilgan antikorlardan foydalanadi. Oqsillarning joylashishini aniqlashning yana bir noyob usuli bu saxaroza yoki sezyum xloridining gradientidagi hujayra fraksiyalarining muvozanatli ultratsentratsiyasi.

Va nihoyat, klassik usullardan biri bu elektron mikroskopdan farqi bilan immunofloresans mikroskopiyasiga o'xshash o'xshash immunoelektronik mikroskopiya. Namuna elektron mikroskopiya uchun tayyorlanadi, so'ngra elektronga zich bo'lgan materialga, odatda oltin bo'lgan oqsilga antikorlar bilan ishlov beriladi.

Saytga yo'naltirilgan mutagenez yordamida tadqiqotchilar oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini va shuning uchun uning mekansal tuzilishini, hujayradagi joylashishini va faoliyatini tartibga solishni o'zgartirishlari mumkin. Ushbu usul yordamida o'zgartirilgan tRNKlardan foydalanib, oqsilga sun'iy aminokislotalar ham kiritilishi mumkin va yangi xususiyatlarga ega oqsillarni qurish mumkin.

Biokimyoviy

Tahlil qilish in vitro protein boshqa hujayra tarkibiy qismlaridan tozalanishi kerak. Bu jarayon odatda hujayralarni yo'q qilish va hujayra ekstrakti deb ataladigan narsadan olish bilan boshlanadi. Bundan tashqari, santrifüjlash va ultratsentratsiyalash usullari bilan ushbu ekstrakti: eriydigan oqsillarni o'z ichiga olgan fraktsiya, membranali lipidlar va oqsillarni o'z ichiga olgan fraktsiya va hujayra organellalari va nuklein kislotalarni o'z ichiga olgan qism.

Protein yog'inini tuzlash orqali oqsil aralashmalarini ajratish uchun ishlatiladi va oqsil kontsentratsiyasini ta'minlaydi. Cho'kindi to'planishini tahlil qilish (santrifüjlash) sizga oqsil aralashmalarini svedberglarda (S) o'lchanadigan oqsillarning cho'kindi kontsentratsiyasining qiymati bo'yicha ajratish imkonini beradi. Keyinchalik molekulyar og'irlik, zaryad va yaqinlik kabi xususiyatlarga asoslangan kerakli protein yoki oqsillarni ajratish uchun turli xil xromatografiya qo'llaniladi. Bundan tashqari, oqsillarni elektrofokus yordamida zaryadiga qarab ajratish mumkin.

Proteinlarni tozalash jarayonini soddalashtirish uchun ko'pincha genetik muhandislik qo'llaniladi, bu esa ularning tuzilishiga yoki faoliyatiga ta'sir qilmasdan tozalash uchun qulay bo'lgan oqsillarning hosilalarini yaratishga imkon beradi. Kichik aminokislotalar ketma-ketligi bo'lgan "teglar", masalan, 6 yoki undan ko'p gistidin qoldiqlari zanjiri va oqsilning bir uchiga biriktirilgan. "Belgilangan" oqsilni sintez qiluvchi hujayralar ekstrakti nikel ionlarini o'z ichiga olgan xromatografik ustun orqali o'tib ketganda, gistidin nikel bilan bog'lanadi va ustunda qoladi, lizatning qolgan tarkibiy qismlari ustunsiz o'tib ketadi (nikel-xelat xromatografiyasi). Ko'pgina boshqa yorliqlar tadqiqotchilarga ma'lum oqsillarni murakkab aralashmalardan ajratib olishga yordam berish uchun ishlab chiqilgan bo'lib, bu ko'pincha afinaviy xromatografiyadan foydalanadi.

Proteinni tozalash darajasi, agar uning molekulyar og'irligi va izoelektrik nuqtasi ma'lum bo'lsa - har xil gel elektroforezidan foydalangan holda yoki oqsil ferment bo'lsa, ferment faolligini o'lchash orqali aniqlanishi mumkin. Mass spektrometriya tanlangan oqsilni uning molekulyar og'irligi va uning bo'laklarining massasi bilan aniqlashga imkon beradi.

Proteomika

Hujayra oqsillarining umumiy yig'indisi proteom deb nomlanadi, uni o'rganish - genomika bilan o'xshashligi bilan nomlanadigan proteomika. Proteomikaning asosiy usullari quyidagilarni o'z ichiga oladi:

• 2D elektroforez, bu ko'p komponentli protein aralashmalarini ajratish imkonini beradi.
• oqsillarni ularning o'tkazuvchan peptidlari massasi bo'yicha aniqlashga imkon beradigan massaviy spektrometriya,
• bir vaqtning o'zida hujayradagi ko'p miqdordagi oqsil miqdorini o'lchashga imkon beradigan oqsil mikroarralari,
• ikki gibrid xamirturush tizimi , bu sizga protein-oqsillarning o'zaro ta'sirini muntazam ravishda o'rganishga imkon beradi.

Bir hujayradagi oqsillarning barcha biologik ahamiyatli o'zaro ta'sirlarining yig'indisi interaktoma deb ataladi. Uchinchi tuzilmalarning barcha mumkin bo'lgan turlarini ifoda etadigan oqsillarning tuzilishini tizimli o'rganish tizimli genomika deb ataladi.

Tarkibni bashorat qilish va modellashtirish

Kompyuter dasturlari yordamida fazoviy tuzilishni bashorat qilish (silika ichida) tuzilishi hali eksperimental tarzda aniqlanmagan protein modellarini yaratishga imkon beradi. Homologik modellashtirish deb nomlanuvchi strukturaviy bashoratning eng muvaffaqiyatli turi, aminokislotalar simulyatsiya qilingan oqsilga o'xshash "mavjud" tuzilishga tayanadi. Oqsillarning fazoviy tuzilishini bashorat qilish usullari oqsillarning genetik muhandisligi rivojlanayotgan sohasida qo'llaniladi, ularning yordamida oqsillarning yangi uchlamchi tuzilmalari olingan. Keyinchalik murakkab hisoblash vazifasi molekulyar biriktirish va oqsil-oqsillarning o'zaro ta'sirini bashorat qilish kabi molekulyar o'zaro ta'sirlarni bashorat qilishdir.

Oqsillarning katlama va molekulyar o'zaro ta'sirini molekulyar mexanika yordamida modellashtirish mumkin. , xususan, parallel va taqsimlangan hisoblash usullaridan tobora ko'proq foydalanadigan (masalan, Folding @ home loyihasi) molekulyar dinamikasi va Monte Karlo usuli.Kichkina a-spiral oqsil domenlari, masalan, villin oqsillari yoki OIV oqsillaridan biri katlanmasi muvaffaqiyatli modellashtirildi silika ichida. Standart molekulyar dinamikani kvant mexanikasi bilan birlashtiradigan gibrid usullardan foydalangan holda, vizual pigment rhodopsinning elektron holatlari o'rganildi.

Videoni tomosha qiling: Одам ичида қандай гижжалaр бор? Уларни йўқотиш учун нима қилиш керак? (Noyabr 2024).